Clasificacion Y Estructura De Las Casposas

CAMPUS COYOACAN
EMMANUEL MARTELL YAMAMOTO
PRIMER SEMESTRE DE FISIOTERAPIA
TAREA 3 PARCIAL 2
Alberto Jesús Ríos Flores
BIOLOGIA CELULAR Y GENOMA

Clasificación y estructura
La familia de las caspasas está compuesta por 14 proteínas de las que 11 se corresponderían con proteínas humanas. La primera en descubrirse fue la enzima convertidora de interleucina-1-b (ICE), conocida desde entoncescomo caspasa-1 y responsable de la maduración de la pro-interleucina-1-b a su forma pro-inflamatoria y biológicamente activa. La importancia de las caspasas como responsables de los procesos de apoptosis fue establecida por Robert Horvitz y colaboradores al encontrar que el producto del gen ced-3, una cisteín-proteasa análoga de ICE, estaba implicado en los procesos de muerte celular durante eldesarrollo de C. elegans. Estudios posteriores permitieron clasificar el resto de la familia de las caspasas en función de su orden de descubrimiento y filogenéticamente en dos grupos, el grupo inflamatorio que estaría formado por los homólogos de ICE como la caspasa-11, y el grupo apoptótico, formado por las relacionadas con ced-3 como las caspasas-3 y -7. Aunque ambos grupos presentan similitudesen cuanto a la especificidad de sustrato, el primero mediaría la maduración de citocinas pro-inflamatorias y el segundo el procesamiento de productos que desencadenarían cambios celulares incluyendo degradación del ADN, condensación de cromatina y desintegración de la membrana plasmática.
Las caspasas contienen tres dominios: un prodominio N-terminal, una subunidad grande (p20) que contiene elcentro activo con cisteína dentro de un motivo conservado QACXG, y una subunidad pequeña (p10) en el C-terminal. Las caspasas son unas de las proteasas más específicas con un requerimiento inusual y absoluto de cortar después de un residuo de ácido aspártico (Asp). El prodominio y la subunidad grande están separados por un lugar de corte con Asp, y la subunidad grande está separada de la pequeña poruno o dos motivos de este tipo. La presencia de Asp en los motivos de corte para la maduración es consistente con la habilidad de las caspasas de autoactivarse o de ser activadas por otras caspasas como parte de una cascada de amplificación.

Aparte de clasificarse por su filogenia y función general, las caspasas se pueden clasificar en dos tipos según su función en las diversas cascadas deseñalización intracelular en las que median: caspasas iniciadoras y caspasas efectoras. Las caspasas iniciadoras como las caspasas-8 y -9 procesan las formas inactivas de las caspasas efectoras como las caspasas-3 y -7, activándolas. Las caspasas efectoras una vez activadas procesan a su vez otros sustratos proteicos que mediarán en las distintas vías de apoptosis. La iniciación de estas reacciones encascada está regulada por inhibidores de caspasas.

Caspasas-1 | Resistente a LPS |
Caspasas-4 | Cortada por caspasas-8 |
Caspasas-5 | Es una enzima que esciende proteolíticamente otras proteínas en un residuo de ácido aspártico, y pertenece a una familia de cisteína proteasas denominadas caspasas. Se trata de una caspasa inflamatoria, junto con la caspasa 1, caspasa 4 y caspasa elhomólogo murino 4 caspasa 11, y tiene un papel en el sistema inmune |
Caspasas-11 | Resistente a LPS |
Caspasas-13 | Proteasa ysteina ​​que fue identificado en el ganado que se llama también "evolutivamente relacionados interleucina-1β enzima convertidora" (Erice). Pertenece a una familia de enzimas llamadas caspasas que escinden sus sustratos en C-terminal de residuos de ácido aspártico. |Caspasas-2 | Hiperplasia de células germinales |
Caspasas-8 | Letales embrionarios |
Caspasas-9 | Hiperplasia neuronal |
Caspasas-10 | Este gen codifica una proteína que es un miembro de la cisteína-proteasa aspártica ácido (caspasa) de la familia.Ddesempeña un papel central en la ejecución de la fase de la apoptosis celular. |
Caspasas-3 | Hiperplasia neuronal células resistentes a...