Coenzimas

Coenzimas.
Muchas enzimas solo realizan el proceso de catálisis en presencia de una molécula específica, no proteica que se denomina coenzima.
Las reacciones líticas de enzimas hidroliticas, como las del aparato digestivo, no requieren coenzimas. Por otro lado, las coenzimas actúan frecuentemente en las oxirreducciones, en reacciones de transferencia de grupos y de isomerización y enreacciones en las que se forman enlaces covalentes.Las coenzimas también son un consustrato o un segundo sustrato porque:
1. Los cambios químicos de la coenzima compensan los que se realizan en el sustrato.
2. La regeneración anaerobia de NAD+, en la que la convención del piruvato con lactato, en condiciones anaerobias, reoxida al NADH y permite la síntesis de ATP, como sucede en los músculos.Especificidad de las enzimas.
La característica principal de las enzimas es su especificidad; pos eso, los procesos metabólicos pueden ser regulados por medio de la eficacia catalítica de enzimas particulares.

Especificidad óptica.
Las enzimas actúan sobre grupos específicos, como es caso de las cosidasas sobre los glucósidos, l pepsina y la tripsina sobre los enlaces peptidicos.Alcohol-deshidrogenasa sobre los alcoholes u las esterasas sobre los enlaces ester.
La mayoría de las oxidorrectuctasas utilizan solo un ion de NAD+ o NADP+ como aceptor de electrones. En la síntesis de ácidos grasos en los mamíferos, las oxidorreductasas utilizan NADPH como reductor; las enzimas que actúan en el proceso de degradación utilizan NAD+ como oxidante.

Aislamiento de las enzimas.
Después deaislar una proteína, las enzimas de la mezcla pueden ser separadas por:
a) Precipitación con sales (sulfato de amonio y de sodio) a distintas concentraciones y utilizando solventes como acetona o etanol.
b) Por calentamiento diferencial.
c) Desnaturalización por PH.
d) Centrifugación diferencial.
e) Filtración por geles.
f) Electroforesis.
g) Adsorción selectiva y elusión de las proteínasen resinas de intercambio cationico como carboximetilcelulosa.
h) Separación con sephadex.
i) Cromatografía por afinidad en columna.
Después, se cristaliza la enzima y se aplican pruebas físicas, químicas y biológicas para determinar la pureza.



El sitio catalítico.
El sitio activo, hoy denominado sitio catalítico de la enzima (proteína), es donde se realiza la catálisis.

Enzimas enel diagnostico clínico.
La detección del funcionamiento de las enzimas en el laboratorio representa una herramienta de valoración clínica.
Veamos un ejemplo. Las enzimas plasmáticas funcionales lipoproteinlipasa, la seudocolinesterasa y las enzimas de la coagulación sanguínea y de la disolución de los coágulos son sintetizadas en el hígado, aunque también se encuentran en la sangre enconcentraciones mayores o iguales que en los tejidos.

Inhibición de las enzimas.
Existen inhibidores que alteran la actividad de las enzimas y reducen la velocidad de las reacciones que catalizan. Afectan la reacción de dos formas: de manera reversible, cuando se une la enzima y después se libera, dejando a la enzima como se encontraba inicialmente; y de manera irreversible, la unirse a la enzima yproducir una proteína que no es activa enzimáticamente, además de que la enzima no regresa a su forma original.

Tecnología enzimática.
La bioquímica también ha estudiado la gran variedad de enzimas presentes en las células vivas, así como su modo de acción.
Las aplicaciones industriales tradicionales consisten en una transformación útil por alguna enzima, bien sea natural o añadidaintencionalmente. Entre las más conocidas, se pueden citar las siguientes.
-Fermentación: la fermentación alcohólica se lleva a cabo por alteraciones enzimáticas.
-La elaboración de vinagre con alcoholes también es un proceso enzimático que se produce por la acetobacter aceti.
-Curtido
-Fabricación de queso
-Elaboración de pan.

Aplicación de las enzimas en la industria.
Son numerosos los usos de...