Colageno
Páginas: 6 (1258 palabras)
Publicado: 9 de noviembre de 2011
Por: Andrea Ivonne Zapata Rodríguez
considerado como el elemento estructural más importante en los seres vivos conocidos. El colágeno es la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo suponer un tercio de todas las proteínas del cuerpo. Sus principales propiedades son su gran resistencia a la tensión y su relativa inextensibilidad. El colágeno esta formado por muchasmoléculas de aminoácidos, pero podemos destacar tres principalmente. La glicina, prolina e hidroxiprolina. La molécula de colágeno es una estructura helicoidal compleja cuyas propiedades mecánicas se deben tanto a su composición biomecánica, como a la disposición de sus moléculas.
Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de sustentación en la que toman forma los órganos ytejidos, siendo además responsable por la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo; por la transmisión de fuerza en los tendones y ligamentos; por la transmisión de luz en la córnea; por la distribución de fluidos en los vasos sanguíneos y conductos glandulares, etc. La elasticidad y la flexibilidad común en los jóvenes, se debe al alto contenido de colágeno queellos poseen.
El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice. Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina. la prolina y la hidroxiprolina, poco frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se en rollen una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente.Además, entre las cadenas se establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad
Cada una de las cadenas poli peptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmatico y luego son trastocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (pro cadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxiloterminales. En el retículo endoplásmatico los residuos de prolina y lisina son hidroxiladas para luego algunos ser glucosados en el aparato de Golgi, parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno inter catenarios que ayudan a la estabilidad de la súper hélice.
Tras su secreción, los pro péptidos de las moléculas de pro colágeno son degradados medianteproteasas convirtiéndolas en moléculas de tropo colágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno. La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de pro colágeno a auto ensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágenoindividuales en la fibrilla.
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:
Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sussubunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
Se encuentra sobre todo en el cartílago, perotambién se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condoblasto. Su función...
considerado como el elemento estructural más importante en los seres vivos conocidos. El colágeno es la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo suponer un tercio de todas las proteínas del cuerpo. Sus principales propiedades son su gran resistencia a la tensión y su relativa inextensibilidad. El colágeno esta formado por muchasmoléculas de aminoácidos, pero podemos destacar tres principalmente. La glicina, prolina e hidroxiprolina. La molécula de colágeno es una estructura helicoidal compleja cuyas propiedades mecánicas se deben tanto a su composición biomecánica, como a la disposición de sus moléculas.
Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de sustentación en la que toman forma los órganos ytejidos, siendo además responsable por la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo; por la transmisión de fuerza en los tendones y ligamentos; por la transmisión de luz en la córnea; por la distribución de fluidos en los vasos sanguíneos y conductos glandulares, etc. La elasticidad y la flexibilidad común en los jóvenes, se debe al alto contenido de colágeno queellos poseen.
El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice. Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina. la prolina y la hidroxiprolina, poco frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se en rollen una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente.Además, entre las cadenas se establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad
Cada una de las cadenas poli peptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmatico y luego son trastocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (pro cadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxiloterminales. En el retículo endoplásmatico los residuos de prolina y lisina son hidroxiladas para luego algunos ser glucosados en el aparato de Golgi, parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno inter catenarios que ayudan a la estabilidad de la súper hélice.
Tras su secreción, los pro péptidos de las moléculas de pro colágeno son degradados medianteproteasas convirtiéndolas en moléculas de tropo colágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno. La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de pro colágeno a auto ensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágenoindividuales en la fibrilla.
El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:
Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sussubunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.
Se encuentra sobre todo en el cartílago, perotambién se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condoblasto. Su función...
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