Cole

Colegio El Valle

Departamento de Biología
2º Bachillerato
TEMA 5: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Los aminoácidos.
- Compuestos orgánicos sencillos, de bajo peso molecular. Se unen entre sí formando proteínas.
- Químicamente están formados por C, H, O y N.
- Presentan un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una cadena lateral (-R).
Todos ellos van unidos mediante un enlacecovalente al Cα.
- Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, más o menos incoloros.
- Existen 20 aminoácidos proteicos (formarán 20n péptidos, donde n es el número de aminoácidos presentes
en la cadena) y 150 aminoácidos no proteicos.
Según su polaridad se clasifican en:
Hidrófobos. Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe y Trp.
Hidrofílicos (polares).
 Sin carga. Ser, Thr, Gln, Asn, Tyr, Cys,Gly.
 Ácidos: El grupo amino se ioniza positivamente. Asp, Glu.
 Básicos: El grupo carboxilo se ioniza negativamente. Lys, Arg, His.

.

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos.
 En disolución acuosa forman iones dipolares o híbridos, que tienen el mismo número de cargas positivas y
negativas.
El pH al que se forman los iones híbridos se llama punto isoeléctrico.
 El ión híbridodisuelto puede comportarse como ácido o como base: presentan carácter anfótero, lo que les
permite la regulación del pH.
 Poseen un elevado punto de fusión (superior a 200○).
 Pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L según sea la orientación del grupo amino -NH2, a la
derecha o la izquierda.
Todos los aminoácidos proteicos aparecen como el estereoisómero L.
 Presentanactividad óptica, desviando el plano de luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros) o hacia la
izquierda (levógiros)

Carácter anfótero de los aminoácidos

http://www.um.es/bbmbi/Areas/Quimica/Practicas/Practica01/ImagenesPractica01/image011.gif

Aminoácidos esenciales.
De los 20 aminoácidos proteicos, los organismos heterótrofos sólo pueden sintetizar algunos. Los otros
deben ser ingeridosen la dieta, y se denominan aminoácidos esenciales: Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Thr,
Lys. Los lactantes tampoco sintetizan His.

1

Colegio El Valle

Departamento de Biología
2º Bachillerato

El enlace peptídico.
Los aminoácidos forman cadenas uniéndose entre sí mediante enlaces covalentes, denominados enlaces
peptídicos.
El enlace tiene lugar entre el grupo carboxilo de unaminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido,
perdiéndose una molécula de agua.

Los grupos amino y carboxilo que quedan libres en los extremos
de los péptidos se llaman N-terminal (amino terminal) y
C-terminal (carboxilo terminal), respectivamente.

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico_archivos/image001.jpg






Según el número de aminoácidos quepresenten, las cadenas proteicas pueden formar:
Dipéptidos: Unión de dos aminoácidos.
Tripéptidos: Unión de tres aminoácidos.
Oligopéptido: Tiene menos de 50 aminoácidos.
Polipéptido: Tiene más de 50 aminoácidos.

Características del enlace peptídico.





Fue descubierto por L. Pauling y R.B. Corey.
Es un enlace covalente más corto .que la mayor parte de los enlace C-N.
Poseecierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente.
Los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de C a los que se unen, se
encuentran en un plano.
Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C.

http://superfund.pharmacy.arizona.edu/toxamb/images/f1-1-1-b.gif

Péptidos y Oligopéptidos de interésbiológico.
Oxitocina: Regula las contracciones del útero.
Insulina y glucagón: Regulan las concentraciones de glucosa en sangre.
Glutatión: Participa el transporte de aminoácidos al exterior de la célula.

2

Colegio El Valle

Departamento de Biología
2º Bachillerato

Estructuras primaria y secundaria de las proteínas.
Las proteínas se disponen en el espacio formando una estructura...