Complejos proteolíticos extracelulares extracorporales

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La proteólisis consiste en la degradación de
proteínas.
En muchos casos se produce por la acción de
enzimas específicas llamadas proteasas.
Se produce tanto en el interior(lisosomas,
sistema de ubiquitinación) como en el exterior de
las células (sistema de coagulación de la sangre,
digestión extracelular…).
Tiene diversas funciones: digestión de proteínas
comofuente de aminoácidos, activación de
proteínas, eliminación de péptidos señal…

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a)

b)

Digestión proteica en el
estómago
Ácido clorhídrico: mata
bacterias, desnaturaliza
proteínas, activapepsinógeno a pepsina
para iniciar la hidrólisis
enzimática proteica.
Pepsina: produce la
liberación de péptidos de
menor tamaño al
hidrolizar enlaces
peptídicos.

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a)

b)

Digestiónproteica por enzimas pancreáticas
Tripsina: reconoce y corta específicamente
arginina o lisina en el grupo carbonilo de la
unión peptídica.
Quimotripsina: activada por acción de la
tripsina,reconoce y corta específicamente
triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y
leucina en el extremo carbonilo de la unión
peptídica.

c)

d)

Elastasa: se secreta
como zimógeno o
proelastasase activa por
la tripsina y reconoce
alanina, glicina y serina
en el extremo carbonilo
de la unión peptídica.
Carboxipeptidasas A y
B: son exopeptidasas
que se secretan comoprocarboxipeptidasas A
y B y se activan por
acción de la tripsina, la
carboxipeptidasa A
reconoce casi todos
aminoácidos en el
extremo C-terminal.

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Digestión intestinal
◦ La superficie luminal delintestino contiene una
aminopeptidasa,
exopeptidasa que degrada
repetidamente el residuo
N-terminal de los
oligopeptidos para
producir aminoácidos
libres y péptidos de
tamaño pequeño.

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Absorción de aminoácidos
y dipéptidos
Las células epiteliales del
intestino absorben
aminoácidos libres
mediante un mecanismo de
transporte activo
secundario acoplado al
transporte...