Complejos Proteolíticos Extracelulares Extracorporales

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La proteólisis consiste en la degradación de
proteínas.
En muchos casos se produce por la acción de
enzimas específicas llamadas proteasas.
Se produce tanto en el interior(lisosomas,
sistema de ubiquitinación) como en el exterior de
las células (sistema de coagulación de la sangre,
digestión extracelular…).
Tiene diversas funciones: digestión de proteínas
comofuente de aminoácidos, activación de
proteínas, eliminación de péptidos señal…

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a)

b)

Digestión proteica en el
estómago
Ácido clorhídrico: mata
bacterias, desnaturaliza
proteínas,
activapepsinógeno a pepsina
para iniciar la hidrólisis
enzimática proteica.
Pepsina:
produce
la
liberación de péptidos de
menor
tamaño
al
hidrolizar
enlaces
peptídicos.

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a)

b)Digestión proteica por enzimas pancreáticas
Tripsina: reconoce y corta específicamente
arginina o lisina en el grupo carbonilo de la
unión peptídica.
Quimotripsina: activada por acción de la
tripsina,reconoce y corta específicamente
triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y
leucina en el extremo carbonilo de la unión
peptídica.

c)

d)

Elastasa:
se
secreta
como
zimógeno
oproelastasa se activa por
la tripsina y reconoce
alanina, glicina y serina
en el extremo carbonilo
de la unión peptídica.
Carboxipeptidasas A y
B: son exopeptidasas
que se secretan comoprocarboxipeptidasas A
y B y se activan por
acción de la tripsina, la
carboxipeptidasa
A
reconoce
casi
todos
aminoácidos
en
el
extremo C-terminal.

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Digestión intestinal
◦ La superficieluminal
del intestino contiene
una
aminopeptidasa,
exopeptidasa
que
degrada repetidamente
el residuo N-terminal
de los oligopeptidos
para
producir
aminoácidos libres y
péptidos de tamañopequeño.

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Absorción de aminoácidos
y dipéptidos
Las células epiteliales del
intestino
absorben
aminoácidos
libres
mediante un mecanismo
de
transporte
activo
secundario...