Componentes intracelulares y destinos de las proteínas full cami

Las proteínas pueden ser modificadas. Y estas modificaciones son las modificaciones clásicas en las proteínas en su conformación , que son por ejemplo las proteínas que se encuentran glicosiladas, nosotros sabemos que existen muchas proteínas que tienen asociadas a sus aminoácidos grupos de azucares, y esos grupos de azucares, esas glicosilaciones, son particularmente importantes en lasproteínas a secretar ; las hace más estable y entonces se pueden defender mejor de los ambientes que pueden ser más extremos que puede encontrar una proteína fuera de la célula, por eso es que hay proteínas que tienen niveles de glicosilaciones muy altos, y normalmente estas proteínas alta006Dente glicosiladas son proteínas que son secretadas.
Estas modificaciones covalentes que pueden ocurrir en el REson la formación de puentes di sulfuros, por ejemplo, es una manera de estabilizar estructura 3aria y 4aria de una proteína. Dentro de un RE se produce un ambiente lo suficientemente oxidativo para que esos puentes se puedan formar. De hecho las proteínas que son sintetizadas a nivel de ribosomas en citolsol normalmente no presentan puentes di sulfuro porque el ambiente reductor del citosolimpide la formación de estos. Y que estos se forman en un ambiente oxidativo. De hecho cuando queremos romper un puente di sulfuro usamos mercaptoetanol que es un agente reductor, entonces ese mismo ambiente reductor del citosol impide que las proteínas citosólicas se estabilicen y formen puentes di sulfuro, a diferencia de en el RE que por su ambiente si lo permite.
Hay pegamiento adecuado, ya vimosantes que hay proteínas chaperonas que se encargan de ello, de hecho si el plegamiento no es adecuado la proteína se saca al citosol y se va al proteosoma. Y ahí también existe ensamblaje de subunidades ribosomales, las proteínas q son multiméricas, es decir formadas por dos cadenas poli peptídicas (distintas o iguales, heteropolímero u homopolímero) se unen a esas sub-unidades dentro del RE.
Laglicosilaciones son particularmente importantes, y se inician a nivel de RE con la transferencia de un grupo de oligosacárido que se transfiere incluso en el momento en que la proteína se está traduciendo, esta que esta en este proceso si tiene una señal de glicosilación en donde hay un aminoácido que es la asparraguina que actúa como aminoácido aceptor de esa glicosilacion, es rápidamentereconocido por una oligosacárido transferasa capaz de cortar el oligosacárido que se encuentra unido a un fosfolípido de la membrana específico, que es el dolicol, y transfiere ese oligosacárido a la secuencia de glicosilacion de la proteína, y eso ocurre de inmediato a penas aparece esa secuencia; la proteína aun ni siquiera ha terminado de sintetizarse a nivel de la membrana del RE y ya ha sidoglicosilada en su primera secuencia, de manera entonces que se glicosilan en un primer momento todos con este grupo de oligosacárido que viene transferido desde el dolicol que es el glico-fosfolípido unido a nivel de membrana de RE y este oligosacárido es el nivel de glicosilacion inicial durante su paso de la proteína por el RE y principalmente por el Golgi, este oligosacárido va a hacermodificado, va a haber aminoácidos que se van a cortar y modificar, y si comparamos el nivel de glicosilacion, esta se va modificando , porque hay residuos que se cortan y agregan.

La glicosilacion a parte tiene funciones de protección, retención del RE, hay a algunas proteínas que deben quedarse en RE al cumplir su función allí, y esas proteínas son reconocidas por ciertos azucares que se unen a suestructura, y por lo tanto cuando esos azucares están presentes y esa glicosilacion es específica, esa proteína queda retenida en el RE, es una señal de retención y también es señal de transporte para otros compartimentos, por ejemplo, al lisosoma; tiene relación con el nivel de glicosilacion específico, es decir no es una secuencia amionacídica en sí.
Por lo tanto en algunos casos tiene relación con...