Composición muscular

BIOQUÍMICA DEL MÚSCULO
Cambios post mortem.  Procesos bioquímicos que ocurren durante la  maduración de la carne. Influencia sobre la calidad final de producto.

Dra. Adriana Pazos Instituto Tecnología de Alimentos (ITA) INTA
Curso Anual IPCVA –11 de Noviembre de 2009 Envases en la Industria de la Carne Vacuna: Fundamentos y Aplicaciones

Tejidos de la canal
‐ muscular ‐ mayoritario ‐adiposo   ‐ óseo (13 – 18% p/p)

Músculo
capacidad  para  contraerse,  en  respuesta a un estímulo nervioso.  tejido muscular: ‐ liso ‐ cardíaco ‐ esquelético

Músculo esquelético
• Fibras largas multinucleadas • Inervado a partir del SNC • Unido a huesos por tendones • Contracciones  ‐ huesos  y  cartílagos • Mayoría  de  la  masa  corporal  de  los  vertebradosEstructura del músculo esquelético
Epimisio Perimisio Endomisio Fibra muscular Tendón

Miofibrilla

MÚSCULO
HAZ de FIBRAS FIBRA MUSCULAR  (célula)

MIOFIBRILLA MIOFILAMENTO

Fibra muscular

Ultra‐estructura de la miofibrilla

Composición química del músculo
•AGUA  68‐75%

•PROTEÍNAS
•LÍPIDOS •H de C 4‐12% 1%

18‐25%

•MINERALES 1%

Age class

Myoglobin content

Veal Calf Young beef Old beef2 mg/g 4 mg/g 8 mg/g 18 mg/g

Species

Color

Myoglobin content

Pork Lamb Beef

Pink Light red Cherry red

2 mg/g 6 mg/g 8 mg/g

Proteínas del tejido conectivo
•Extracelulares – tendones, ligamentos •Sintetizadas por Fibroblastos Colágeno Elastina  Otras •Conexión músculo ‐ hueso

Colágeno
Proteína animal más abundante en los huesos, piel (30%Gly; 25%OH‐Prol e OH‐Lis)Colágeno
•3 cadenas polipeptídicas alfa •unidad: tropocolágeno Cada cadena repite triplete Gly‐X‐Y
“X”: Pro (OH‐Pro) “Y”: OH‐Pro ó OH‐Lis
aa≠Trp, Cys

Elastina
•Elasticidad–deformación – tensión:
ligamentos, músculos, pared de vasos

•Gly , Ala , Val •Insoluble, proteína fibrosa, mucha Gly

Proteínas miofibrilares
•Miofibrillas •Sarcómero (2µ)  •Filamentos de Miosina•Filamentos de Actina
Actinina, proteínas C, M, F, I, miomesina,  desmina, Z, titina…

Filamentos de Miosina
Miosina: (160nm x 2nm)  (PM: 480000)

Filamentos de Actina
• Actina • Troponina • Tropomiosina

Actininas y proteínas menores
Proteínas menores:
M, banda M, sobre miosina C F asocida a miosina I banda A

Proteínas del Citoesqueleto:
Conectina, Desmina, Z Otras:  Vimentina, Sinemina, Paranemina

Estructura del sarcómero
El sarcómero es la unidad funcional del  músculo

Estructura del sarcómero
Los  filamentos  delgados  se  deslizan  hacia el centro de la banda A tirando de  las lineas Z a las que se anclan. 

Todos los sarcómeros de una fibra se acortan al mismo tiempo

Contracción de fibras musculares

Contracción

Luego del sacrificio del  animal,la carne sufre varios procesos  bioquímicos, que afectan distintas  características de la misma

Fuentes de Energía‐ATP
Creatina Fosfato Glucosa

Cambios post mortem

Procesos post mortem

Rigor mortis
• Cesa el aporte de oxígeno • Cesa la fosforilación oxidativa y con ello  el aporte de ATP aerobio • Se  activa  la  glucolisis y  se  acumula  piruvato • Desciende pH, inactiva E. metabólicas. •Se agota ATP, actomiosina (irreversible)

Rigor mortis 

Rigor mortis
Glucolisis Postmortem Continúa hasta que las enzimas son inactivadas a pH 5.4‐5.5;  pI proteínas. La  velocidad  de  caída  varía  con  la  especie y con el tipo de músculo. La  velocidad  de  glucolisis postmortem  aumenta  al  aumentar  la  temperatura  externa por encima de la ambiental.

Rigor mortis
Glucolisis postmortemdiferentes músculos diferente velocidad glucolisis diferente velocidad caída de T° Velocidad  glucolisis mayor  en  músculos que se enfrían lentamente La  aparición  del  RM  va  acompañada  por una disminución de la CRA

Rigor mortis
El tiempo depende de la T(°C)

pasado el RM, comienza la maduración:  resolución del RM

Rigor mortis
Aumenta la dureza de la carne...