Copia Enzim@

CENTRO DE ESTUDIOS MIRASIERRA
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28034 Madrid
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ENZIMAS Y VITAMINAS
I.- ENZIMAS
1.1.- Actividad enzimática
1.2.- Estructura de las enzimas
1.3.- Coenzimas
1.4.- Regulación de la actividad enzimática.
1.5.- Especificidad de las enzimas
1.6.- Enzimas alostéricas
1.7.- Nomenclatura y clasificación de las enzimas
II.- VITAMINAS
2.1.- Vitaminasliposolubles
2.2.- Vitaminas hidrosolubles

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ENZIMAS Y VITAMINAS
I.- ENZIMAS
⇒ Catalizadores biológicos o biocatalizadores
⇒ aumentan la velocidad de la reacción
⇒ proteinas globulares(salvo las ribozimas) que catalizan las reacciones
metabólicas)
⇒ solubles en H2O. Difunden bien en líquidos orgánicos.
⇒ lugar de acción
⇒ propiedades:

intracelular
extracelular

donde se han formado
en la zona donde se segregan

- durante la reacción no se alteran
- no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga
más producto, sino que favorecen que la misma cantidad deproducto se obtenga en menos tiempo.
- Gran especificidad
- Actúan a temperatura ambiente

Ribozima ⇒ ARN : cataliza reacción de corte y empalme para eliminar segmentos de
ARN.
1.1.- ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
- Reacción química:
Reactivos o sustratos (S)

Sustancias finales o productos (P)
Transformación
Paso intermedio

E

(ES)

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S

complejo

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P

Activado
E
(reactivo se activa)
/
Energía de activación (aporte de energía en forma de calor)
• Enzima ⇒ dos formas de actuar:
fijándose por enlaces fuertes (covalentes) al sustrato
se
debilitan sus enlaces
no aumenta la energía para romperlos
atrayendo a las sustanciasreaccionantes hacia su superficie
aumenta la posibilidad de encuentro
reacción se produce
más facilmente.
• Enzima ⇒ cuando sustrato
producto, se libera rapidamente de los sustratos
para permitir el acceso a otros sustratos.
• Complejos multienzimáticos ⇒ el producto de una enzima constituye el sustrato de
la siguiente. (Reacciones en cadena)
- No se precisa aumento de la concentración desustrato
• Zimógenos o proenzimas ⇒ enzimas no activas hasta que sobre ellas actúan otras
enzimas o iones.
HCl
Pepsinógeno
pepsina
• Isoenzimas o isozimas ⇒ enzimas con una función muy semejante (casi igual) con
variantes moleculares (distintas en las secuencias de aminoácidos), presentando
diferente velocidad de reacción.
1.2.- ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Según su estructura, dos tipos deenzimas:
- Enzimas estrictamente proteicas ⇒ holoproteínas
- Holoenzimas = apoenzima + cofactor
fracción polipeptídica

fracción no polipeptídica

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Cofactor

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Activadores
Inorgánicos

iones metálicos
(oligoelementos)
Zn (carboxipeptidasas)Mgz+ (quinasas)
K+ (piruvato quinosa)

Orgánicos
Grupos prostéticos (grupo hemo en citocromos)
Coenzimas (moléculas que actúan asociadas a enzimas:
ATP, NAD, vitaminas)
Oligoelementos y vitaminas imprescindibles

cofactores de
enzimas

- Cadena polipeptídica de una enzima ⇒ tres tipos de aminoácidos
° aminoácidos estructurales ⇒ sin función dinámica
° aminoácidos de fijación ⇒establecen enlaces débiles con el sustrato
⇒ centro de fijación de la enzima
° aminoácidos catalizadores ⇒ se unen al sustrato por enlaces covalente
⇒ centro catalítico de la enzima
- Centro activo = centro de fijación + centro catalítico (se hallan
contiguos)
1.3.- COENZIMAS
Características:

- No tienen naturaleza proteica. Bajo peso molecular
- No responsble de la especificidad de la...