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REB 27(2): 68-70, 2008

CRUCIBIOQ

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Yolanda Saldaña Balmori*
Correo E: balmori@laguna.fmedic.unam.mx

HORIZONTALES
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En este grupo de proteínas quedan incluidas la hemoglobina, los citocromos y la mioglobina debido
los iones que participan en su estructura.

*Apoyado por PAPIME EN217504

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Son proteínas estructurales, entre otras las de la piel,
pelo, tendones ohuesos; sus principales funciones
son las de protección, sostén, conexión o de movimiento en los organismos; muy pocas son susceptibles de cristalizarse.

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10 Hélice dextrógira, es la base de la estructura secundaria de las proteínas, fue descubierta mediante la construcción de modelos hechos por Linus Pauling en
1951; tiene 3.6 residuos de aminoácidos por vuelta.
11 Sonunidades compactas, de características globulares, constituidas por 30-150 aminoácidos, esta conformación es la ordenación de fragmentos de la estructura secundaria: láminas β, hélices α, sus asas
curvas y vueltas, estas regiones de las proteínas forman parte de la estructura terciaria.
14 Así se les llama por convención a los isómeros D- y Laminoácidos; si el grupo NH3+ se proyecta a la izquierdadel carbono α, el aminoácido tiene una configuración L-, a diferencia de cuando se encuentra a la derecha, se designa D- aminoácido. En las proteínas de los
mamíferos sólo se encuentran los L-aminoácidos.
15 Grupo prostético que contiene fierro oxidoreductible, se encuentra presente en la mioglobina,
los citocromos y la hemoglobina.
19 Proteína globular tetramérica que tiene la capacidad
de enlazarcuatro moléculas de oxígeno, una en cada
grupo hemo, este oxígeno es transportado de los pulmones a los tejidos periféricos y además transporta
CO2 de los tejidos periféricos a los pulmones.
21 Son proteínas que se producen en las células
plasmáticas como respuesta a la presencia de una
sustancia extraña, a la cual eliminan como mecanismo de defensa.
22 Se llama Efecto ______ cuando la hemoglobinaal
eliminar protones, eleva su pH y este es el estímulo
para fijar O2.
23 Así es la estructura del carbono α de los aminoácidos,
es asimétrico ya que tiene cuatro sustituyentes distintos y presenta isomería óptica.
26 Es la conformación que asumen la gran mayoría de
los grupos R en un polipéptido como resultado de la
interferencia estérica.
27 Grupo al que pertenecen las proteínastransmembranales que se caracterizan por tener un
dominio extracelular glicosilado con residuos de azúcar que forman cadenas complejas.
30 Proteína férrica del músculo rojo, tiene un peso
molecular de 17,000 posee 8 hélices α y gran afinidad para unir oxígeno, mismo que es utilizado por
las mitocondrias para generar ATP.
32 Estructura que es el resultado de las interacciones
de las cadenas laterales (grupos R)de los
aminoácidos, esto es lo que permite la forma
tridimensional de las proteínas globulares.
34 Enfermedad neurodegenerativa en la que además de
otras posibles causas, hay un plegamiento erróneo y

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acumulación de la proteína β amiloide que al formar
fibrillas amiliodes, destruyen a las neuronas.
Enfermedad ocasionada por la falta de vitamina C
en donde la colágenatiene un déficit de
hidroxiprolina e hidroxilisina, esto hace que se deteriore la conformación de sus fibras.
Molécula proteica constituida por dos cadenas: la A
de 21 residuos de aminoácidos y la B de 30, las que
están unidas mediante 2 puentes disulfuro; la identificación de esta estructura fue hecha por Sanger, premio Nobel 1958.
Enfermedades genéticas ocasionadas por la alteración parcial o totalde una o más cadenas α o β de la
hemoglobina, como consecuencia hay alteraciones
en la composición de la proteína que ocasiona la destrucción prematura del eritrocito.
En las hojas β_______ los puentes de hidrógeno se
establecen entre cadenas polipeptídicas vecinas a diferencia de las cadenas α, en donde éstos, se establecen dentro de la misma cadena.
La proteína más abundante del músculo...