cuestionario de inmunologia

1. Que es MCH o complejo mayor de histocompatibilidad y como
se hereda.
MCH: es una proteína especializada codificada por genes situados en un
locus.
Se hereda: Estos genes se heredan de padres a hijos de acuerdo con las
leyes de Mendel. Cada célula del organismo, excepto las células germinales,
posee un haplotipo que procede del padre y otro de la madre.

2. Donde se localizan las moléculas dehistocompatibilidad (HLA).
Las moléculas de histocompatibilidad se localizan en la superficie de las
células de las distintas especies animales.


En el ratón se denominan antígenos H‑2 y los genes que las codifican
se localizan en el cromosoma 17.



En el humano se denominan antígenos HLA (Human Leucocyte
Antigens) y están codificadas por genes ubicados en el brazo corto
del cromosoma 6.

3.Hable acerca de las estructuras de las moléculas de CMH
(complejo mayor de histocompatibilidad) Clase 1 y Clase 2.
Estructura de las moléculas HLA de clase I.
Las moléculas de los antígenos de histocompatibilidad de clase I, tanto en
el sistema HLA como en el H‑2, se hallan constituidas por 2 cadenas
polipeptídicas: una cadena pesada, glicosilada, de mayor tamaño, con un
peso molecular de 45 kD, quese encuentra asociada, mediante interacciones
no covalentes a una cadena ligera, la beta‑2‑microglobulina que tiene un
peso molecular aproximado de 12.5 kD.
La beta‑2‑microglobulina, polipéptido idéntico al componente sérico normal,
es idéntica en todos los individuos de la misma especie y los genes que la
codifican no se encuentran en el MHC, situándose en el cromosoma 16, en
el hombre y en elcromosoma 2 en el ratón. El análisis estructural de la
beta‑2‑microglubulina revela que pertenece a la superfamilia de las
inmunoglobulinas, con una notoria homología con el tercer dominio constante

de la cadena pesada de las inmunoglobulinas. La cadena pesada, por el
contrario, es altamente variable entre individuos de la misma especie, siendo
la responsable del polimorfismo antigénico de lasmoléculas de
histocompatibilidad clase I. Se distinguen tres zonas bien definidas, una
zona extra-celular de mayor tamaño
en la que se encuentran los
determinan-tes antigénicos de la molécula, una pequeña región
transmembrana, hidrófoba, y finalmente una región intracitoplasmática de
unos 35 aminoácidos.
La zona extracelular se halla organizada en tres dominios de
aproximadamente unos 90 residuoscada uno, denominados alfa-1, alfa-2 y
alfa-3 mantenidos por la existencia de puentes intracatenarios. Los residuos
glucídicos se encuentran unidos a la asparagina en la posición 86 del
dominio alfa-1. Los dominios alfa-1 y alfa-2
constituyen regiones de
contenido variable en aminoácidos, es decir son las zonas donde radica la
variabilidad de la molécula. Por el contrario el dominio alfa-3 esbastante
constante, pertenece a la superfamilia de las Igs y por tanto muestra una
notable homología con la región constante de las inmunoglobulinas y con
la beta‑2‑microglobulina.

Estructura de las moléculas HLA clase II.
Las moléculas de clase II son glicoproteínas que se encuentran en la
superficie celu-lar. Están formadas por dos cadenas, ambas con un dominio
transmembrana, denominadas cadena a opesada y cadena b o ligera,
asociadas entre sí mediante interacciones de naturaleza no covalente. Tanto
la cadena a como la cadena b se encuentran codifica-das por genes situados
en el MHC.
La cadena a tiene un peso molecular aproximado de 33kD y la cadena b
de 29 kD. Ambas cadenas tienen una organización semejante. Están
constituidas por dos dominios extracelulares y se conocen con lasdenominaciones de a-1 y a‑2 en la cadena pesada y b‑1 y b‑2 en la
cadena ligera. Cada uno de estos dominios consta de 90‑96 aminoácidos.
El dominio a‑1 es abierto mientras que los dominios alfa-2, beta‑1 y beta‑2
se pliegan mediante un puente disulfuro cada uno de ellos. Cuando se
analizan los aminoácidos de las cadenas ligeras, se observa que los dominios
a‑2 y b‑2 pertenecen a la superfamilia de las Igs,...