Cuestionario De Proteinas

1.- Sobre las proteínas diga:

a) Cual es la fórmula general de un Aminoácido.

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b) Qué tipo de isómero forma parte de las proteinas? A qué se debe esta isomeria?
c) Por qué a pH ácido (ej: 2.3) un aminoácido neutro tiene carga positiva?
d) Qué entiendes por punto isoeléctrico de un aminoácido? Y de una proteína?
 
2.- Esquematiza la formación del enlace peptídico. Quécaracterísticas resaltarías en este enlace?
 
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.

Características:
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
 Para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas delongitud y secuencia variable.
Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: 
 Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
3.-Clasificación de las proteínas:
 
a) Cómo definirías a la estructura primaria de una proteína? Qué enlace la mantiene?

Estructura Primaria: Es el esqueleto covalente de la cadena polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos.
Rige el orden de encadenamiento por medio del enlace polipeptídico, define la especificidad de la proteina.

b) Describa  estructura secundaria? Qué tipos deestructuras secundarias conoces?
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1. La a(alfa)-hélice: Estaestructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

2. La conformación beta: En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

c) Describa estructuraterciaria y cuaternaria?

Terciaria
Se refiere a la forma en que se disponen las unidades estructurales secundarias en la proteína natural que está plegada y replegada.
Forma en la cual la cadena polipeptídica se curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas y compactas como la de las proteínas globulares.
Rige el arreglo tridimensional en el cual participan las atraccionesintermoleculares
Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

 
4.- Cómo definiría a una proteína conjugada? Cuál es su grupo prostético?

 Proteínas conjugadas o heteroproteínas sonmoléculas que presentan una parte proteica y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Esto las diferencia de las proteínas simples u holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.

Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo a su grupo prostético:
Nucleoproteínas (Ac. Nucleíco)
Metaloproteínas (Metal)
Fosfoproteínas (Fosfato)Glucoproteínas (Glucosa)

Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas (Caseína alfa, beta y gamma).

Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.

Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo...