Cuestionario Molecular2

14) Los enzimas alostericos no muestran generalmente la clásica relación cinetica de michaelis-menten entre la concentración del sustrato vmax y km, porque su comportamiento cinético está muy alterado por las variaciones de concentración del modulador alosterico. Muchos enzimas alostericos, especialmente los homotropicos (cuando el sustrato actua también como modulador), muestran una curvasigmoidea al relacionar gráficamente la velocidad inicial con la concentración del sustrato, en lugar de la hipérbole que aparece en la relación de michaelis menten. La curva sigmoidal implica que la unión de la primera molecula de sustrato con el enzima intensifica la unión de las moléculas de sutrato subsiguientes a los otros centros a los que se fija el sustrato. Cabe aclarar que no todos losenzimas alostericos exhiben curvas sigmoidales al representar v0 frente [s]. La mayoría de las enzimas alostericas muestran una dependencia antipica de la velocidad inicial de reacción frente a la concentración de sustratos y no cumplen con la ecuación michaelis.menten. además la inhibición producida por el metabolito modelador no se ajusta siempre a los conocidos prototipos de inhibición competitiva,no competitiva y acompetitivas.
16) la constante de disociación enzima-sustrato o constante del sustrato, es aproximadamente igual a la Km, y se designa con la ecuación Ks= [E] [S]/[ES]. Una estimación de la constante de separación del complejo ES para dar E + S, a partir de (k-1/k1)
 
Figura 6. Variación de la velocidad en función del pH, para una reacción enzimática.
Existe un efecto delcambio de pH en las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas. Se tiene un máximo y la primera explicación de este hecho fue dada por Michaelis. La idea básica es que el centro activo de la enzima puede existir en tres estados de ionización dependiendo de la fuerza ácida.
zzzKb            kaEH2 EHE
Las constantes de disociación se representan por kb y ka. Cada una de las tres formasde la enzima puede interaccionar con el sustrato, 
zzzKb              kaEH2 EHSES
Si se postula que sólo EHS puede dar productos, el esquema de reacción queda entonces 
EH2      EH       E
     
EH2S   EHS ES
    K2  
    EH + P  
Así, en solución ácida, la enzima estará en la forma EH2 y formará con el reactivo el complejo EH2; este complejo se descompone para dar otro complejo EHS,el cual a su vez se descompone para dar los productos y luego entonces la velocidad será pequeña (lado izquierdo de la figura 6). Si la solución es básica predominan las formas E y ES y la velocidad será también pequeña. A cierto pH intermedio, llamado pH óptimo, se observará la concentración máxima de EHS y será por lo tanto el máximo de la velocidad.
15) Las denominaciones T y R se utilizanuniversalmente para describir estructuras cuaternarias alternativas de las proteínas alostericas de modo que, el estado R de una enzima alosterica (relajada) tienen elevada afinidad por el sustrato, mientras que la forma T (Tensa o contraída) tiene baja afinidad.
La orientación de los dímeros con respecto a otro en los estados R y T se diferencia por una rotación de 7°. Esta diferencia afecta elembalaje de los dímeros de uno contra el otro y por lo tanto, la inclusión o exclusión de las moléculas de agua entre los dímeros es un efecto de todo o nada, que actúa como un interruptor de dos vías. La constante de disociación de T es mayor que la de R y, por lo tanto, el ligando se une preferentemente a R. la predominancia de los estados depende de si el ligando está unido o no, además de laafinidad que tenga hacia el sustrato. Las enzimas pueden cambiar su conformación al unirse un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de otro ligando en un sitio distinto de la molécula, de lo cual depende la estructura o estado dela enzima.
17) existen dos tipos de inhibición enzimática, la reversible e irreversible, dentro de la inhibición reversible existen tres...