Cuestiones sobre Hemoglobina
Páginas: 3 (512 palabras)
Publicado: 8 de junio de 2014
EJERCICICIOS
a) Transporte de O2 entre los hematíes maternos y los hematíes
fetales.
Stryer, Bioquímica.
Mathews, Bioquímica.
b) ¿Qué molécula utilizan las aves como efector alostérico de lahemoglobina en lugar del 2,3-BPG? ¿Cuál será su mecanismo de
acción?
Mathews, Bioquímica.
HEMOGLOBINA
FETAL
Y (fracción de saturación
Hematíes
fetales
Hematíesmaternos
HEMOGLOBINA
FETAL
La
unión
del
2,3-‐BPG
a
la
hemoglobina
7ene
otras
consecuencias
fisiológicas
muy
importantes.
Hemoglobina
fetal
F:
dos
subunidades
alfa
y
dos
gamma.
La
His
143
de
la
cadena
beta
es
sus7uida
por
una
serina
en
la
cadena
gamma.
Esto
elimina
dos
cargas
posi7vas
(una
de
cada
cadena)
justamente
en
el
si7o
donde
se une
el
2,3-‐BPG,
lo
cual
hace
que
disminuya
la
afinidad
de
la
Hb
fetal
por
el
2,3-‐BPG.
En
consecuencia,
la
afinidad
para
unirse
al
oxígeno
de
la
hemoglobina
fetal
aumenta
respecto
de
la
materna.
Modulador alostéricomamíferos
Modulador alostérico aves
Ejemplo preguntas cortas
• Contesta en el espacio indicado (aprox. 4-5 renglones) las
siguientes cuestiones.
– A) ¿Qué es la metamioglobina?
– B)Describe la esfera de coordinación octaédrica del ión
hierro en la mioglobina y en la hemoglobina.
– C) Describe la estructura de la hemoglobina normal.
– D) Describe la causa de la anemia falciforme.5
EJERCICIO
Variantes de la hemoglobina
• En la naturaleza existen casi 500 variantes de la hemoglobina. La mayoría son el resultado de un único cambio de aminoácido en una de las cadenas...
a) Transporte de O2 entre los hematíes maternos y los hematíes
fetales.
Stryer, Bioquímica.
Mathews, Bioquímica.
b) ¿Qué molécula utilizan las aves como efector alostérico de lahemoglobina en lugar del 2,3-BPG? ¿Cuál será su mecanismo de
acción?
Mathews, Bioquímica.
HEMOGLOBINA
FETAL
Y (fracción de saturación
Hematíes
fetales
Hematíesmaternos
HEMOGLOBINA
FETAL
La
unión
del
2,3-‐BPG
a
la
hemoglobina
7ene
otras
consecuencias
fisiológicas
muy
importantes.
Hemoglobina
fetal
F:
dos
subunidades
alfa
y
dos
gamma.
La
His
143
de
la
cadena
beta
es
sus7uida
por
una
serina
en
la
cadena
gamma.
Esto
elimina
dos
cargas
posi7vas
(una
de
cada
cadena)
justamente
en
el
si7o
donde
se une
el
2,3-‐BPG,
lo
cual
hace
que
disminuya
la
afinidad
de
la
Hb
fetal
por
el
2,3-‐BPG.
En
consecuencia,
la
afinidad
para
unirse
al
oxígeno
de
la
hemoglobina
fetal
aumenta
respecto
de
la
materna.
Modulador alostéricomamíferos
Modulador alostérico aves
Ejemplo preguntas cortas
• Contesta en el espacio indicado (aprox. 4-5 renglones) las
siguientes cuestiones.
– A) ¿Qué es la metamioglobina?
– B)Describe la esfera de coordinación octaédrica del ión
hierro en la mioglobina y en la hemoglobina.
– C) Describe la estructura de la hemoglobina normal.
– D) Describe la causa de la anemia falciforme.5
EJERCICIO
Variantes de la hemoglobina
• En la naturaleza existen casi 500 variantes de la hemoglobina. La mayoría son el resultado de un único cambio de aminoácido en una de las cadenas...
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