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HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINOPATIAS
Hemoglobina.- -Es una heteroproteina de la sangre de masa molecular de masa molecular de 64,450 g/mol da el color rojo característico que transporta el oxigeno también participa en la regulación de Ph de la sangre La Hb se encuentra localizado en el interior del eritrocito.
-Se forma en la médula ósea roja de los huesos, durante la maduración deleritrocito.
Tienen la capacidad de fijación reversible del oxigeno , La hemoglobina existe en la sangre circulante bajo dos formas :
Hemoglobina reducida.
la oxihemoglobina
hemoglobina reducida propiamente dicha principalmente en la sangre venosa .
La oxihemoglobina en la sangre arterial que fija en reacción reversible ,una molécula de oxigeno por cada átomo de hierro. una molécula dehemoglobina tiene 4 grupos Hem fijara 4 moléculas de oxigeno .
Según Van Slyke y Corona
Se denomina hemoglobina activa a la que se combina directamente en forma reversible con el oxigeno y monóxido de carbono que se identifica como meta hemoglobina por la capacidad que tiene de reducir su hierro trivalente a divalente
CONDICIONES FISIOLOGICAS
La hemoglobina esta confinada en forma constante ycaracterística en los glóbulos rojos y aunque soluble en el plasma solo pasa a el en circunstancias patológicas para constituir la hemoglobinemia que se observa en algunas infecciones graves hemoglobinurias paroxísticas quemaduras, congelaciones ,en las intoxicaciones hongos.
HEMOGLOBINA.- La Hemoglobina es una proteína conjugada compuesta por :
FRACCION NO PROTEICA: GRUPO HEMFRACCION PROTEICA: GLOBINA
4 HEM + 4 GLOBINA = HEMOGLOBINA
4% 96%
Grupo Hem.- Se forma por:
Unión de la succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol.Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.
La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

El grupo hemo contiene hierro y un anillo de porfirina, es un tetra pirrol cíclico, el tetrapirrol está compuesto por 4 cadenas de pirrol enlazadas a un anillo, en el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro Su función principal esla de almacenar y transportar oxigeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones.
GLOBINA.- La globina esta constituida aprox. por 574 aminoácidos ordenados bajo control genético cuya relación en orden decreciente es la siguiente: leucina, valina, acido aspartico, alanina ,lisina, histidina fenilalanina,acido glutámico,treonina prolina, glicina, serina, tirosina, arginina, triptofano, metionina y cistina
Está constituida por:
4 cadenas polipéptidicas:
2 cadenas alfa
2 cadenas beta
Hb-A
1 2 3 4 5 6 7 8
Val-His-Leu-Trp-Pro-Glu-Glu-Lys........
TIPOS DE HEMOGLOBINA.- Hb del Adulto: 97%:
Hb A1 o del adulto : 2 alfa (141aa) + 2 beta (146aa), 2%:
Hb A2 : 2 alfa (141aa) + 2 delta(146aa) 1%
Hb F: 2 alfa (141aa) + 2 gamma (146aa)
Valores de referencia
SEXO
VALOR MINIMO
VALOR MAXIMO
HOMBRES
13.8 g/dl
17.2 g/dl
MUJERES
12.1 g/dl
15.1 g/dl
ANOMALIA DE LA HEMOGLOBINA
Las anomalías de la hemoglobina
1. Variantes de la Hemoglobina
2. Talasemias
3. Hemoglobinas anormales
VARIANTES DE LA HEMOGLOBINA
Se presenta en Hb que tienen algunas alteraciones en suestructura primaria (en su composición de aa) pueden
ser sumamente pequeños.
Substitución de un aa por otro en cadenas alfa o beta.
Se han descrito aproximadamente 200 hemoglobinopatías.Ejm.
Hb S: (ac. Glutàmico por valina) aa 6 de cadena beta
Hb C: (ac. Glutàmico por Lisina) aa 6 de cadena beta
Hb M Boston: (Histidina por Tiroxina) aa 58 de cadena alfa
Torino: (Fenilalanina por Valina)...