desdeto

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMATICAS
Las enzimas son biocatalizadores complejos de gran especificidad y eficiencia, producidos por las células de organismos vivos, que aumentan la velocidad de las reacciones biológicas a través de vías bien definidas y cuya actividad está sujeta a regulación. Las sustancias sobre las que actúan las enzimas, transformándolas, sedenominan substratos.

La cinética enzimática
estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciadapor otro tipo de moléculas.
Las enzimas, en su mayoría, proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un producto a lo largo de una serie de pasos denominados mecanismo enzimático. Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversosproductos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos.
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Venenos Enzimáticos
Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos venenos como el acido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun frente a concentraciones bajas de estos venenos
Aun las enzimas pueden actuar como venenos si se encuentran en lugar inadecuado. Varios tipos de venenos que viene de los animales como la de la serpiente abeja y escorpión deben su poder letal a las enzimas que destruyen glóbulos rojos y otros tejidos.
Concentración del sustrato

En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene constante la concentración del E, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al incrementarse la concentración delsustrato, ya que al existir más moléculas de sustrato es más probable el encuentro con el enzima y la formación del complejo E-S.
Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la concentración del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque aumente la concentración del mismo, no aumenta lavelocidad de la reacción. Esto es debido a que el enzima esta saturada por el sustrato; es decir, todas las moléculas del enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S. Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variación de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración delsustrato y propusieron la siguiente ecuación, que es válida para concentraciones de sustrato no saturante.

Donde:
V es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato.
Vmax es la velocidad máxima de la reacción.
[S] es la concentración del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es característica de cada enzima.
Si en la ecuación(1) hacemos V = ½ Vmax  y despejamos Km obtenemos que Km = [S]   
Km. Se puede definir como la concentración de sustrato necesario para que la velocidad de la reacción sea la mitad de la velocidad máxima. Se mide en unidades de concentración. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su sustrato:
·Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que se necesita unaconcentración de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
·Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya que se necesita una concentración de sustrato baja para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.
 
EFECTO DEL pH.
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su
actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH...