DESNATURALIZACI N DE LAS PROTE NAS

Páginas: 2 (405 palabras) Publicado: 30 de agosto de 2015
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Sellama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ningunaestructura tridimensional fija.
Estado nativo

Estado desnaturalizado



Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución yprovocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará laagregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentradesnaturalizada.
Enuna proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organizaciónestructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidady disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
pérdida de laspropiedades biológicas.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la quecontiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se...
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