DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

CARRERA
ING. EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
NOMBRE DE LA ASIGNATURA
CLAVE DE LA ASIGNATURA
PRACTICA
NO.
UNIDAD
BIOQUIMICA DE ALIMENTOS I
ALF-1002
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3
NOMBRE DE LA PRACTICA
Desnaturalización de proteínas


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INTRODUCCIÓN



Desnaturalización de proteínas

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se forman en los ribosomas por lectura de losgenes que llevan la información de la secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una determinada proteína. Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre, zinc, hierro, etc, para dar lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la conformación espacial necesaria para realizar correctamente su función biológica. La pérdida de estaconformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y es lo que se conoce como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización de una proteína no afecta a lo que seconoce cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de aminoácidos base de la proteína.
Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína desnaturalizada no pierde su función biológica

Agentes desnaturalizantes
Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes podemos citar:
-Temperatura
- Ph
- polaridad del disolvente
- fuerza iónica

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas
La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación yprecipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrófobo de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.
Estructura de las proteínas
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato de amonio, urea o cloruro de guanidinio, por ejemplo)también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante unasimple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dialisarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original...
Efecto del pH sobre laestructura de las proteínas
Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria ya menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas
Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se...