Determinación del carácter anfótero de aminoácidos

 Aminoácidos


Resumen
Se determinó el carácter anfótero de los aminoácidos mediante una titulación de histidina, glicina y ácido glutámico con NaOH, comprobando así la capacidad de los aminoácidos de actuar como bases y ácidos débiles, lo que les confiere la función de amortiguadores biológicos en todos los organismos. Además se realizaron las pruebas químicas de Sakaguchi, Ehrlich,xantoproteica y del triptófano para caracterizar aminoácidos de acuerdo a sus diferencias de grupos funcionales presentes en la cadena lateral de los mismos, observando así que los grupos benceno, guanidino e imidazol de la tirosina, arginina e histidina (respectivamente) provocaron que estos aminoácidos reaccionaron de manera diferente ante las diversas pruebas, lo cual conlleva implicaciones de granimportancia, como por ejemplo la determinación de la presencia o ausencia de estos en algún tejido.

Abstract
Amphoteric character of amino acids was determined by the titration histidine, glycine and glutamic acid with NaOH, proving the ability of the amino acid to act as weak bases and acids, which confers biological buffers function in all organisms. Besides chemical tests of Sakaguchi,Ehrlich, xantoproteic and tryptophan were performed to characterize amino acids according to the differences in functional groups present in their side chain, observing so benzene, guanidino and imidazole groups of tyrosine, arginine and histidine (respectively) resulted in that these amino acids reacted differently to the different tests, which entails major implications, such as determining thepresence or absence of these in any tissue.

Palabras clave: punto isoeléctrico, Zwitterion, pKa, Hopkins-Cole.

Introducción
Según Bronsted y Lowry un ácido se define como una especie (molécula o ión) capaz de transferir o donar un protón a otra especie, mientras que una base estaría dada por la especie capaz de aceptar ese protón . Diferentes características como la polaridad y la fuerza delenlace, la hibridación y la resonancia del átomo de carbono unido al protón o el aceptor de protones y el efecto estérico de la molécula, son características que permiten determinar fuerza de acidez-basicidad de una molécula, para tener un patrón de medida de las fuerzas de los ácidos se llegó a la convención de expresarlas utilizando la pKa, que se define como “pKa=-log(Ka)”, donde Ka es laconstante de equilibrio de la mezcla .

Por su parte un aminoácido es definido como un monómero de proteína, compuesto por un carbono α (un carbono quiral), que está sustituido por un hidrógeno y una cadena lateral (R), la cual varía su composición y longitud y le da identidad al aminoácido; además de esto el carbono α tiene como sustituyentes un grupo amino y un grupo carboxilo; (Mathews et al., 2002).Los grupos grupo amino y carboxilo de los aminoácidos unidos al carbono α, así como otros posibles grupos básicos o ácidos en la cadena lateral, le da oportunidad al aminoácido de realizar un función de amortiguador biológico, de hecho, las proteínas cumplen una función de buffers corporales, pues su grupo amino y carboxilo tiene un pKa cercano a 10 y 2, respectivamente (Mathews et al.,2002). Estas diferencias de pKa provocan que a diferentes niveles de pH, los aminoácidos (y por lo tanto las proteínas) presenten diferente carga diferente debido a la concentración de iones hidrónio e hidróxilo y su reacción ácido-base con los diferentes grupos funcionales de los aminoácidos .
Una de las aplicaciones de gran importancia es en el campo médico, en donde se aprovecha la forma zwitterionde las proteínas, mediante una electroforesis en un gel con gradiente de pH, al llegar al pH isoeléctrico (carga neutra de la proteína) las proteínas no sufrirán efecto del campo eléctrico, mediante este método se pueden identificar anormalidades en el bandeo del gel, ya sea por falta o deformaciones de alguna .

Dependiendo de la cadena lateral del aminoácido, se pueden identificar mediante...