DETERMINACION DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA HORMONA ANTIMULLERIANA
Páginas: 9 (2063 palabras)
Publicado: 14 de octubre de 2014
DETERMINACION DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA HORMONA ANTIMULLERIANA
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Facultad de Biología. Cuarto semestre. Bioquímica 1;
Universidad de Sucre, Sede Puerta Roja (Sincelejo, //2014)
RESUMEN
La estructura tridimensional de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos. Existen patrones estructurales comunesen la conformación tridimensional de las proteínas. La estructura secundaria esta formada por regiones dentro de la cadena polipeptídica que poseen estructuras regulares, recurrentes, localizadas y estabilizadas por enlaces de H, fuerzas de Van der Waals, o enlaces hidrofóbicos entre los aminoácidos que las constituyen.
En el siguiente trabajo, se realizará la predicción de la estructurasecundaria de una glicoproteína llamada hormona antimulleriana.
Para la realización de dicha predicción se hará uso de algunos programas bioinformáticas, los cuales arrojan la estructura tridimensional, además de los componentes químicos y estructurales de cada uno de las subunidades de la proteína en cuestión.
ABSTRACT
The three dimensional structure of a protein is determined by its aminoacid sequence. There are common structural patterns in the three dimensional conformation of proteins. The secondary structure is formed by regions within the polypeptide chain that possess regular, recurring stabilized localized structures H bonds, Van der Waals forces, or hydrophobic bonds between amino acids that are.
In the following work, the prediction of secondary structure of aglycoprotein hormone antimulleriana be held call.
To perform such prediction will use some bioinformatic programs, which throw the three-dimensional structure, in addition to chemical and structural features of each of the subunits of the protein components involved.
INTRODUCCION
Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan una estructura químicacompleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α-aminoácidos. Este rasgo lo comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes queforman parte de las proteínas.
La determinación de la estructura secundaria de una proteína se realiza principalmente y de manera más general siempre desde el punto de partida que indica la estructura primaria de la misma, entendiéndose por ello la cadena lineal de las secuencias de aminoácidos que generan la personalidad de la molécula, la predicción de la estructura secundaria de una proteína esde vital importancia pues determina la disposición espacial de la molécula, como se pliega , cuales son los ángulos que desarrollan sus átomos y por tanto la formación de hélices u otras estructuras regulares que a su vez determinan el comportamiento de la molécula en los diferentes ambientes biológicos donde pueda o no pueda desempeñarse, siempre teniendo como parte basal, su secuencia primariade aminoácidos.
A la hora de modelar una proteína puede ser útil conocer su estructura secundaria, fundamentalmente porque nos ayuda a descartar templates o a alinearlos correctamente, haciendo que las alfa hélices coincidan, por ejemplo. Además, si una secuencia se predice como intrínsecamente desordenada no tiene sentido tratar de modelarla. Por estas razones, antes de empezar un proyectode modelado comparativo es conveniente hacer un breve análisis computacional de la secuencia problema. Aquí nos centraremos en la estructura secundaria y el posible desorden, pero hay otras características que pueden ser asimismo interesantes, como señales de localización celular, motivos funcionales o sitios de procesamiento postransduccional.
HORMONA ANTIMULLERIANA
La HAM es una...
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Facultad de Biología. Cuarto semestre. Bioquímica 1;
Universidad de Sucre, Sede Puerta Roja (Sincelejo, //2014)
RESUMEN
La estructura tridimensional de una proteína está determinada por su secuencia de aminoácidos. Existen patrones estructurales comunesen la conformación tridimensional de las proteínas. La estructura secundaria esta formada por regiones dentro de la cadena polipeptídica que poseen estructuras regulares, recurrentes, localizadas y estabilizadas por enlaces de H, fuerzas de Van der Waals, o enlaces hidrofóbicos entre los aminoácidos que las constituyen.
En el siguiente trabajo, se realizará la predicción de la estructurasecundaria de una glicoproteína llamada hormona antimulleriana.
Para la realización de dicha predicción se hará uso de algunos programas bioinformáticas, los cuales arrojan la estructura tridimensional, además de los componentes químicos y estructurales de cada uno de las subunidades de la proteína en cuestión.
ABSTRACT
The three dimensional structure of a protein is determined by its aminoacid sequence. There are common structural patterns in the three dimensional conformation of proteins. The secondary structure is formed by regions within the polypeptide chain that possess regular, recurring stabilized localized structures H bonds, Van der Waals forces, or hydrophobic bonds between amino acids that are.
In the following work, the prediction of secondary structure of aglycoprotein hormone antimulleriana be held call.
To perform such prediction will use some bioinformatic programs, which throw the three-dimensional structure, in addition to chemical and structural features of each of the subunits of the protein components involved.
INTRODUCCION
Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y presentan una estructura químicacompleja. Sin embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α-aminoácidos. Este rasgo lo comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes queforman parte de las proteínas.
La determinación de la estructura secundaria de una proteína se realiza principalmente y de manera más general siempre desde el punto de partida que indica la estructura primaria de la misma, entendiéndose por ello la cadena lineal de las secuencias de aminoácidos que generan la personalidad de la molécula, la predicción de la estructura secundaria de una proteína esde vital importancia pues determina la disposición espacial de la molécula, como se pliega , cuales son los ángulos que desarrollan sus átomos y por tanto la formación de hélices u otras estructuras regulares que a su vez determinan el comportamiento de la molécula en los diferentes ambientes biológicos donde pueda o no pueda desempeñarse, siempre teniendo como parte basal, su secuencia primariade aminoácidos.
A la hora de modelar una proteína puede ser útil conocer su estructura secundaria, fundamentalmente porque nos ayuda a descartar templates o a alinearlos correctamente, haciendo que las alfa hélices coincidan, por ejemplo. Además, si una secuencia se predice como intrínsecamente desordenada no tiene sentido tratar de modelarla. Por estas razones, antes de empezar un proyectode modelado comparativo es conveniente hacer un breve análisis computacional de la secuencia problema. Aquí nos centraremos en la estructura secundaria y el posible desorden, pero hay otras características que pueden ser asimismo interesantes, como señales de localización celular, motivos funcionales o sitios de procesamiento postransduccional.
HORMONA ANTIMULLERIANA
La HAM es una...
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