determinacion del espectro de la hemoglobina

DETERMINACIÓN DE LOS ESPECTROS VISIBLES DE LA HEMOGLOBINA CON DIFERENTES LIGANDOS AXIALES


I. OBJETIVO
Obtener y analizar los espectros visibles de la Hemoglobina, OxihemoglobinaCarboxihemoglobina, Desoxihemoglobina y NitrosIlhemoglobina.

II. INTRODUCCIÓN
La hemoglobina (Hb) es el principal componente de las células rojas presentes en la sangre de vertebrados y es el compuestoresponsable por el transporte de oxígeno, desde los pulmones hasta los diversos tejidos. Por otro lado, también responde por el transporte del dióxido de carbono a los pulmones, a pesar de que el mecanismode transporte de ambos sustratos sea diferente.
La Hb es una proteína tetramérica. El grupo heme consiste de un átomo de Fe2+ coordinado con una molécula de porfirina a través de 4 grupos pirrólicos .Cada grupo heme está rodeado por una cadena de aminoácidos (parte proteica denominada globina) donde 4 de estos grupos (estructura cuaternaria con dos cadenas  y dos ) forman una molécula dehemoglobina. La quinta posición de coordinación está ocupada por un grupo imidazólico de un residuo de histidina. En un arreglo octaédrico y en la sexta posición se puede coordinar una molécula de O2, perotambién de CO o NO.
La primera estructura de Hb fue la de un caballo y lo hizo M.F. Perutz y col., al final de la década de los 50 [Nature, 1960, 185, 416].
Mientras que el compuesto en la formaferrosa coordina selectivamente al O2, en la forma férrica (methemoglobina) esa coordinación es mínima. En la deoxihemoglobina, la sexta posición de coordinación está vacía mientras que en lamethemoglobina está ocupada por una molécula de agua.
La composición de las cadenas polipeptídicas en las subunidades de la Hb es específica de cada especie animal. En general, especies mas cercanas entre sípresentan mayor similitud, por ejemplo, las cadenas  de la Hb humana y de la gallina difieren en 35 lugares y las  45 lugares. Entre las Hbs humana y del caballo las diferencias caen a 18 y 25...