Digestion de proteinas

La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuandoactúa el HCl sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya puede actuar como proteasa.
La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 4. Se desactiva permanentementecon un pH superior a 6.
Corta a los aminoacidos Fenilalanina(Phe), Tirosina(Tyr) y al Triptófano(Trp)en los grupos aminos.
La tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces de lasproteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial para la digestión.El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37 °C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena, ambosaminoácidos con grupos R cargados positivamente, fragmentando al péptido inicial.
La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinogeno (enzima inactiva), y luego es activado en el duodeno por laenteroquinasa intestinal a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico.
La tripsina es secretada en el intestino delgado, donde actúa hidrolizando péptidos en sus componentes estructuralesbásicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de absorciónde las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos en el íleo. La tripsinarealiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al de las otras Serín proteasas: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica....