digestion y metabolismo de proteinas

Digestión y metabolismo de proteínas
Las proteínas participan en el control de las reacciones químicas (fermentos o enzimas de naturaleza proteica), en la función respiratoria (la hemoglobina), en el trabajo mecánico de la musculatura (los filamentos de actina y miosina), en el proceso de circulación de la sangre para garantizar la hemostasia (fibrinógeno), en la defensa de nuestro organismocontra virus y bacterias (los anticuerpos son de naturaleza proteica), en el mantenimiento de la presión colodio-osmótica (proteínas del plasma), en la transmisión de la herencia con la participación de nucleótidos, entre otras.
La digestión de las proteínas consta de un proceso de desnaturalización de su estructura, ya sea primaria, secundaria o terciaria. Las enzimas que se encargan de hidrolizara las proteínas son llamadas proteasas, las cuales para que adquieran su actividad deben primero sufrir una proteólisis parcial para descubrir su centro activo. Esto se debe a que son secretadas como zimógenos.
Las proteasas se clasifican en endopeptidasas, que hidrolizan enlaces peptídicos en el interior de la proteína y en exopeptidasas, que lo hacen ordenadamente a partir del amino terminal ocarboxilo terminal.
La digestión de proteínas se inicia en el estómago por medio de la pepsina, una endopeptidasa que actua sobre aminoácidos aromáticos y neutros (ya que tienen enlaces más débiles), especialmente leucina. La pepsina se forma a partir del pepsinógeno inactivo, el cual es transformado en pepsina por el ácido clorhídrico. La digestión de proteínas en el intestino de los adultos esdel 10 al 15 %.
Los lactantes producen una enzima llamada fermento LAB que actúa sobre la caseína y es liberada en su forma inactvia pro-fermento LAB, que es transformada por el HCl y funciona a un pH menos bajo que la pepsina.
Después, en la luz del duodeno y yeyuno continua la digestión gracias a enzimas pancreáticas que incluyen a las endopeptidasas tripsina, quimiotripsina, colagenasa yelastasa, asi como las exopeptidasas carboxipeptidasas A y B. todas estas enzimas se originan por proteólisis de sus precursores inactivos.
El proceso inicia cuando la enteroquinasa intestinal hidroliza el tripsinógeno y la tripsina que se va formando continua la proteólisis del tripsinógeno y de otros zimógenos.la elastasa ataca las cadenas polipeptídicas de elastina.
El producto de estasreacciones son oligopéptidos y aminoácidos libres, que son degradados a aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos por las proteasas presentes en el borde en cepillo (aminopeptidasas, dipeptidasas y tripeptidasas) del enterocito para permitir su entrada a éste. Ya que entran, las proteasas citoplasmáticas continúan con la degradación de los que entraron como dipéptidos, tripéptidos o tetrapéptidos paraconvertirlos en aminoácidos. La digestión y absorción de proteínas es alrededor del 94%, perdiéndose solo unos pocos gramos por medio de las heces.
Una vez en el enterocito, los aminoácidos pueden ser utilizados para sintetizar proteínas mucosales, intercambios entre ellos, consumo energético y liberación a la sangre total.
El 10% de los aminoácidos absorbidos se utiliza para sintetizar proteínas desecreción como las apoproteínas, proteínas de recambio y proteínas que reemplazan a las células perdidas por descamación.
El metabolismo en el enterocito no depende del control hormonal, su conducta es impredecible.
La degradación de proteínas se lleva a cabo por medio de 2 vias:
Vía de la ubiquitina: escinde proteínas anormales citosólicas y de vida corta. Es dependiente de ATP
Vía lisosómica:fracciona proteínas de vida larga, de membrana, extracelulares y de organelos como mitocondrias. No es dependiente de ATP.

Los aminoácidos que llegan al hígado pueden ir a cualquiera de las siguientes rutas:
Pasar a circulación sistémica sin metabolización.
Formar péptidos, proteínas y otros derivados nitrogenados como purinas y pirimidinas. Algunos de estos productos después se liberaran...