Dopaje En Sangre Grupo C 1 Fisioterapia Bioquímica



Índice
1. Estructura de la hemoglobina humana en el adulto 3
2. Relación estructura- función, Cooperatividad y Alosterismo 4
3. Procedimiento y consistencia del dopaje 7
3. 1. Sangre autóloga, homóloga y heteróloga y productos de hematíes 7
3. 2. Hemoglobinas microencapsuladas, HBOCs 9
3. 3. Perfluorocarbonos 10
3. 4. Moduladores alostéricos RSR-13 y RSR-4 13
3. 5. Hemoglobina encapsulada enliposomas. 16
4. Bibliografía 17



1. Estructura de la hemoglobina humana en el adulto
La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína presente exclusivamente en los eritrocitos (glóbulos rojos o hematíes) de la sangre y responsable del transporte del oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos y del dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones. También participa en la regulación del pHinterno de la sangre. Podría decirse que los glóbulos rojos son como sacos llenos de hemoglobina pues estas células sanguíneas carecen de núcleo y de la mayoría de orgánulos característicos de las células. Los eritrocitos carecen de núcleo porque no precisan de la función de reproducción. Si estas células se dividieran, consumirían oxígeno para conseguir energía y por tanto realizarían una funcióncontraria a la que tienen y para la cual fueron diseñados: proporcionar oxígeno a todas las células de nuestro organismo.

Como ya hemos dicho, la hemoglobina es una heteroproteína de estructura cuaternaria y en el adulto (HbA) se compone de cuatro subunidades idénticas dos a dos; dos de ellas son subunidades α y las otras dos subunidades β. Las cadenas α se componen de 141 aminoácidosestructurados en ocho segmentos α-hélice, mientras que las β constan de 146 aminoácidos igualmente repartidos en ocho segmentos en forma de α-hélice pero con una secuencia distinta a la de las cadenas α. Las cuatro subunidades, a su vez, presentan un grupo hemo incorporado en su estructura. El grupo hemo es un grupo prostético que se compone de hierro (Fe2+) y de protoporfirina IX, que surge de lacondensación de cuatro grupos pirroles. El hierro forma seis enlaces de coordinación o dativos, cuatro de ellos con los nitrógenos de los grupos pirroles, uno con el oxígeno y otro con una histidina (His), aminoácido esencial. A su vez, la protoporfirina presenta diversos sustituyentes como metilos (Me), vinilos (V) o ácidos propiónicos (Pro). El grupo hemo queda vallado estéricamente dentro de lacadena peptídica en un bolsillo hidrofóbico. En las imágenes observamos, de izquierda a derecha, una molécula de hemoglobina con las cadenas α y β diferenciadas por colores (los grupos hemo en verde) y la estructura química del grupo hemo con el hierro en el centro de la misma.







Es el grupo hemo lo que le confiere el color rojo a la sangre. Más concretamente, este fenómeno se debe a lapresencia del ión hierro (Fe2+). El hierro proporciona un color rojizo a todas aquellas sustancias en las que se encuentra en abundancia. Las arcillas por ejemplo, presentan su color rojizo porque son ricas en hierro. Con la sangre sucede un efecto similar: un glóbulo rojo separado de los demás no es rojo, pues al ser una única célula tan pequeña, contiene una cantidad de hierro escasa que no es capaz deproporcionar color. Es la agrupación de muchos glóbulos rojos lo que consigue la abundancia de hierro y, por tanto, lo que permite la aparición del color rojo propio de la sangre.

2. Relación estructura- función, Cooperatividad y Alosterismo
Antes de comenzar con la explicación es necesario puntualizar lo que significan los términos ''Cooperatividad'' y ''Alosterismo'' en Bioquímica.
El término''Alosterismo'' proviene del griego allos, ''otro'' y stereos, ''sólido'' o ''forma''. Se refiere al proceso por el cual una enzima o proteína alostérica adquiere una forma o conformación distinta debido a la acción de moduladores o efectores alostéricos que se unen a ella por un sitio diferente al de su centro activo. Esta unión induce un cambio conformacional en la estructura de la enzima,...