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 1. ELIMINACION DEL NITRÓGENO DE LOS AMINOACIDOS
2. Transaminación Entre las reacciones de trasferencia del grupo amino las de transaminación son especialmente importantes. Estas reaccionesson catalizadas por las transaminasas y se presentan tanto durante el catabolismo como durante el anabolismo de los aminoácidos. Durante la trasnominación el grupo amino de un aminoácido (aminoácido1) es transferido a un 2-oxoácido (oxoácido 2). En este paso se obtiene otro 2-oxoácido (a) del aminoácido y un aminoácido (b) del oxoácido original.
3. …Mecanismo de TransaminaciónEn ausencia desustratos el grupo aldehídicos del piridoxalfosfato se une en forma covalente a un residuo de lisina de la transaminasa. Este tipo de enlace se conoce como aldimina o también como “base de Schiff”.Durante la reacción el aminoácido 1 desplaza el residuo de lisina y forma una nueva aldimina. El enlace doble se desplaza entonces por medio de una isomerización. La cetimina es hidrolizada y seobtienen el 2-oxoácido y el fosfato de piridozamina.
4. …En la segunda parte de la reacción los pasos se llevan a cabo en la dirección opuesta: el fosfato de piridoxamina y el segundo 2-oxoácido formanuna cetimina, la que es isomerizada a una aldimina. Finalmente se produce la liberación del segundo aminoácido y la regeneración de la coenzima
5. DesaminaciónLa desaminación oxidativa esparticularmente importante en el metabolismo del nitrógeno. En esta reacción el grupo alfa amino es oxidado a un grupo imino y los equivalentes reductores son trasferidos al NAD o al NADP. En el segundo pasoel grupo imino es liberado hidrológicamente. De esta manera se forma, como en la transaminación, un 2-oxoácido.
6. Degradación de los aminoácidos La cadena carbonatada de los 20 aminoácidosproteicos suministra solo siete productos de degradación diferentes.Cinco de estos productos son promotores de la gluconeogénesis de modo que pueden ser trasformados a glucosa en el hígado y riñones. A...