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1.- Tyr – Arg – Gly – Met – Asp – Ile – Lys – Gln – Met – Lys – Phe – Ala – Met – Lys
2.- Ala – Cys– Phe – Pro – Lys – Arg – Trp – Cys – Arg – Arg – Val – Cys
Cys – Tyr – Cys – Phe – Cys
3.- a) Asp b) Met c) Glu d) Gly e) Ser
4.- A pH 3,8, carga neta +2.
A pH11, carga neta -1.
pI = 7,83.
5.- A pH 6,8.
6.- a) 20 x 1,5 Å = 30 Å
b) 20 x 3,6 Å = 72 Å
7.- Gln – Trp – Lys – Trp – Glu
(
8.- a) H3N – CH – CO – NH –CH – CO – NH – CH – COO-
( ( (
CH3 CH3 CH3
b) Lapresencia de un grupo (-amino afecta favorablemente la ionización del carboxilo. La interacción carga – carga disminuye al aumentar la longitud del oligo.
c) La desprotonación del aminodestruye la interacción favorable carga – carga. Cuanto más largo es el oligopéptido, más fácil es eliminar el protón del (-amino y más bajo es el pK2.
9.- Lys – Ala – Ala – Met – Phe – Ser –Ala – Phe - Arg
10.- a) (Glu)20 b) (Lys-Ala)3 c) (Asn-Ser-His)5
d) (Asn-Ser-His)5
11.- La proteína 1 (la de 40 ml) tiene un tamaño muy grande y eluye con el volumen deexclusión. La proteína 2 (la de 224 ml) se retiene al máximo y tiene un tamaño muy pequeño.
12.- Los aminoácidos hidrofóbicos están situados hacia el mismo lado en la (-hélice y hacia el interiorde la proteína.
13.- 74,8 kDa
14.- En el pelo, las fibrillas están en la dirección longitudinal del pelo, mientras que en las uñas las fibrillas están en dirección horizontal(perpendicular al dedo).
15.- Ala es mayor tamaño que Gly, con lo que la triple hélice del colágeno se deforma. Además, debe haber una glicina cada 3 residuos y no hay hueco para otro...
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