Ebola

1. ¿Cómo esta compuesta la nucleocápside del virus del Ébola?
Consiste en un espacio oscuro central rodeado de una cápside helicoidal formada por una lipoproteína única de membrana derivada de la membrana plasmática de la célula hospedera. Tiene inclusiones de agregados de nucleocápside.

2. ¿Cómo puede inactivarse el virus?
Mediante radiación UV y gamma, 1% de formalina, β-propiolactona, ycon una breve exposición a desinfectantes fenólicos y disolventes lipídicos, como el deoxicolato y otros.

3. ¿Cuál es el receptor celular del virus?
Se presume que por medio de la GP el virus se une a un receptor de asiloglicoproteína (ASGP-R)
Celular, aunque este mecanismo no se considera general, ya que muchas celular que son infectadas por Filovirus, no expresan este receptor.

4. ¿Cuáles la función del pentámero 3’- UAAUU-5’en la codificación del genoma?
Los genes están flanqueados en sus extremos 3’ y 5’ por secuencias señal de principio y fin de transcripción altamente conservadas, las cuales contienen este pentámero.

5. Características de los extremos de la nucleoproteína.
Al igual que en otros mononegavirus, en el extremo amino terminal presenta la región hidrofóbica,lo que sugiere que corresponde a la región de unión al ARN. El extremo carboxilo ex menos conservado, hidrofílico y muy acido, puede participar en el ensamble, interaccionando con las proteínas de la matriz o con VP30.

6. ¿La NP es igual que en otros Mononegavirus?
Esta difiere ligeramente en su patrón de movilidad electroforética: 105 kDa, se ha calculado un total de 739 aminoácidos, por losque son notablemente mas pesadas que las NPs del virus de Marburg y otros mononegavirus.

7. ¿Qué semejanzas tiene la proteina L del virus con la de otros Mononegavirus?
Principalmente en su parte media de la región amino terminal, concentrada en tres dominios. Su alto contenido en residuos de leucina e isoleucina, la carga positiva, que poseen sitios de unión a ATP y dos residuos cercanos decisteína localizados en el carboxilo terminal.

8. Mencionar una diferencia entre los miembros de la familia Filoviridae.
Los carbohidratos de la glicoproteína del virus Marburg no tienen residuos terminales de ácido siálico al contrario de los del Ébola, que sí tienen.

9. ¿Cuál es la conformación de la GP?
Al cristalizar esta proteína, se han observado que estas subunidades, a modo delazos y hélices, conforman como un cáliz, con una base, una cabeza y una tapa. Las subunidades GP2 amarran a tres subunidades tipo GP1 como el hilo alrededor de un carrete.

10. ¿Por qué esta divida así la Glicoproteína (GP)?
Se diferencia en varias subunidades para adoptar una estructura mucho más estable permitiendo realizar sus funciones eficazmente. GP1: se une a la célula humana y GP2:fusiona al virus con la membrana celular humana.

11. ¿Con qué otros géneros se asemejan los Filovirus y en qué?
VP35 está débilmente asociada con la RNP y parece ser un componente del complejo de transcripción análogo a la proteína P de paramyxovirus y la proteina NS (P) a la de los Rhabdovirus.

12. ¿En qué radica la importancia de la proteina VP40?
Además de ser la proteína víricaestructural más prominente, su débil asociación con el complejo de ribonucleoproteína sugiere que tiene un papel como la matriz proteica de los Filovirus.

13. Mencionar las proteínas que conforman la cápside.
Proteína P, VP30, VP35, VP24 y VP40. Las proteínas VP24 junto con la VP40 forman una matriz que mantiene unidos el nucleoide con la cápside (nucleocápside viral).

14. ¿Qué utilidad tienen losfragmentos monocistrónicos?
El genoma de los Filovirus es transcrito a estos fragmentos que son especies de ARN mensajero que es complementario al ARN genómico. La eficacia de la transcripción es determinada por este orden genético.

15. ¿Qué cepas del virus se pueden recombinar?
Su genoma no es segmentado, eliminando la posibilidad de recombinación entre el segmento de diferentes cepas...