Efecto del pH y temperatura en la cinetica enzimatica
Páginas: 6 (1368 palabras)
Publicado: 5 de junio de 2014
Instituto Tecnológico de Tepic.
Departamento de ingeniería química y bioquímica
Cinetica
Unidad 5
Efectos del pH y la temperatura en la cinetica enzimatica
Ing. Estela
Ruth Carolina Ledezma Hernández
No. Control: 11400175
Fecha de entrega: 26 de mayo del 2014
EFECTO DEL PH Y LA TEMPERATURA EN LA CINETICA ENZIMATICA
La cinética enzimatica estudia la velocidad de lasreacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad de la enzima. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar oaislar la enzima. La medida se realiza siempre en condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc. y se utilizan condiciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.Al seguir la velocidad de aparición del producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.
A continuación, se hablara del efecto que tienen el pH y la temperatura sobre lacinética enzimatica, siendo estas, dos de las condiciones óptimas más importantes para que sea llevada a cabo exitosamente.
Efectos del pH sobre la cinética enzimatica:
La acción catalítica de las enzimas tiene lugar generalmente dentro de límites de pH relativamente pequeños, resultando una relación pH-actividad que, puede expresarse mediante una curva en forma de campana como la que se muestraen la figura siguiente
Cada reacción enzimatica posee su pH óptimo; sin embargo este pH depende de los sustratos involucrados y de las condiciones de reacción (tiempo de incubación, temperatura, concentración del sustrato, concentración iónica, etc.).
El pH óptimo es aquel al cual la enzima manifiesta su mayor actividad y frecuentemente refleja el pH al cual la enzima funcionadentro del organismo. El pH de mayor actividad varía para diferentes enzimas. La mayor parte de las enzimas que son activas dentro de las células tienen un pH óptimo bastante cercano al intervalo de pH dentro del cual las células funcionan normalmente. En consecuencia, para los análisis generales de la actividad enzimatica, la solución debe amortiguarse al pH óptimo para la catálisis.
El efectodel pH sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas es muy complejo. En primer término, puede esperarse que los sitios activos contengan grupos laterales ionizables, tales como –COOH libre, -NH2 libre, -SH, -OH. El grado de disociación de estos grupos y por tanto la estructura y la reactividad de los sitios activos dependerá del pH. De un modo similar, el propio sustrato puede contener gruposionizables y se ve por tanto afectado por el pH. En una segunda etapa, el pH podrá tener una influencia importante en la estructura y reactividad del complejo enzima-sustrato, de los inhibidores o activadores presentes, etc.
Un pH muy alto o muy bajo causara por lo general una desnaturalización irreversible de las enzimas.
A continuación se muestra la actividad enzimatica en función del pH endiferentes condiciones
De hecho, la mayoría de las enzimas pierden su actividad luego de verse expuestas a valores de pH ya sea mucho más alto o mucho más bajo que los correspondientes a su intervalo óptimo. La estabilidad de las enzimas frente al pH varía con la temperatura, la concentración iónica y la pureza de la preparación enzimatica.
La influencia del pH sobre la actividad de las...
Departamento de ingeniería química y bioquímica
Cinetica
Unidad 5
Efectos del pH y la temperatura en la cinetica enzimatica
Ing. Estela
Ruth Carolina Ledezma Hernández
No. Control: 11400175
Fecha de entrega: 26 de mayo del 2014
EFECTO DEL PH Y LA TEMPERATURA EN LA CINETICA ENZIMATICA
La cinética enzimatica estudia la velocidad de lasreacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad de la enzima. La velocidad de una reacción catalizada por una enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar oaislar la enzima. La medida se realiza siempre en condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc. y se utilizan condiciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.Al seguir la velocidad de aparición del producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.
A continuación, se hablara del efecto que tienen el pH y la temperatura sobre lacinética enzimatica, siendo estas, dos de las condiciones óptimas más importantes para que sea llevada a cabo exitosamente.
Efectos del pH sobre la cinética enzimatica:
La acción catalítica de las enzimas tiene lugar generalmente dentro de límites de pH relativamente pequeños, resultando una relación pH-actividad que, puede expresarse mediante una curva en forma de campana como la que se muestraen la figura siguiente
Cada reacción enzimatica posee su pH óptimo; sin embargo este pH depende de los sustratos involucrados y de las condiciones de reacción (tiempo de incubación, temperatura, concentración del sustrato, concentración iónica, etc.).
El pH óptimo es aquel al cual la enzima manifiesta su mayor actividad y frecuentemente refleja el pH al cual la enzima funcionadentro del organismo. El pH de mayor actividad varía para diferentes enzimas. La mayor parte de las enzimas que son activas dentro de las células tienen un pH óptimo bastante cercano al intervalo de pH dentro del cual las células funcionan normalmente. En consecuencia, para los análisis generales de la actividad enzimatica, la solución debe amortiguarse al pH óptimo para la catálisis.
El efectodel pH sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas es muy complejo. En primer término, puede esperarse que los sitios activos contengan grupos laterales ionizables, tales como –COOH libre, -NH2 libre, -SH, -OH. El grado de disociación de estos grupos y por tanto la estructura y la reactividad de los sitios activos dependerá del pH. De un modo similar, el propio sustrato puede contener gruposionizables y se ve por tanto afectado por el pH. En una segunda etapa, el pH podrá tener una influencia importante en la estructura y reactividad del complejo enzima-sustrato, de los inhibidores o activadores presentes, etc.
Un pH muy alto o muy bajo causara por lo general una desnaturalización irreversible de las enzimas.
A continuación se muestra la actividad enzimatica en función del pH endiferentes condiciones
De hecho, la mayoría de las enzimas pierden su actividad luego de verse expuestas a valores de pH ya sea mucho más alto o mucho más bajo que los correspondientes a su intervalo óptimo. La estabilidad de las enzimas frente al pH varía con la temperatura, la concentración iónica y la pureza de la preparación enzimatica.
La influencia del pH sobre la actividad de las...
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