efecto pasteur
Fosfatasas: catalizan la ruptura hidrolitica de un enlace ester fosfato. Cataliza la eliminación degrupos fosfatos de algunos sustratos, dando lugar a la liberación de una molécula de ion fosfato y la aparición de un grupo hidroxilo en el lugar en el que se encontraba esterificado el grupo fosfato. Estareacción es opuesta a la de fosforilación (realizada por las enzimas quinasas).
Fosforilasas. Este grupo de enzimas determinan la ruptura de sustancias semejantes a las que atacan las hidrolasas,pero lo hacen por adición de ácido fosfórico, en lugar de agua, en el enlace anhidro. El resultado es la formación de un éster fosfato que contiene a su vez un enlace estérico anhidro. Esto significaque se produce una pequeña variación de energía, ya que un enlace anhidro se forma a medida que otro se rompe. En consecuencia, la reacción será reversible libremente y la enzima. Podrá llevar a cabotanto la síntesis como la degradación del sustrato.
Regulación alostérica de la fosfofructoquinasa.
La fosfofructoquinasa es una enzima completa de múltiples subunidades. Sus activadores son el AMP,el ADP y un compuesto descubierto más recientemente, la fructosa-2-6-bisfosfato.
Una concentración muy baja de fructosa-2,6-bisfosfato activa la fosfofructoquinasa. Este es el principal regulador quecontrola el flujo de carbono a través de la glucolisis y la gluconeogénesis en el hígado. Su síntesis la cataliza otra forma de fosfofructoquinasa, denominada PFK-2. La actividad de la PFK-2 se...
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