El Proteasoma

EL PROTEOSOMA

INTRODUCCIÓN

El proteosoma es un complejo macromolecular compuesto por múltiples subunidades
protéicas, y que sirve para degradar proteínas de forma selectiva, asociadas al complejo
de señalización de ubiquitina. Entre otras funciones encontramos:
_ Destruyen proteínas malformadas
_ Papel regulador como parte del sistema ubiquitina
_ Diferenciación celular
_ Sistemainmunológico (inmunoproteosoma)
_ Regula el ciclo celular
_ Defensa contra toxinas
_ Asociada a la hidrólisis de ATP
_ Maquinaria degradativa de proteínas
Debido a todo esto, podemos entender que es importantísimo para la célula.
Es visible al microscopio electrónico, y mide alrededor de 15 nm de longitud, y 12 nm
de diámetro.
Hay tres tipos de proteosomas funcionales: el proteosoma 26S, elproteosoma 30S, y el
inmunoproteosoma. El proteosoma 26S, se compone del cap 19S formado por el lid y la
base, y cuyo peso molecular es de 890 KDa; y también se compone del complejo 20S,
con 720 KDa.
El proteosoma 30S, se compone igual que el proteosoma 26S solo que lleva un cap 19S
más.
El inmunoproteosoma, está formado por un complejo 20S, del mismo peso y tamaño
que el de los dosproteosomas anteriores; pero los cap son 11S en lugar de 19S.

COMPLEJO ESTRUCTURAL 20S:

A- CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES: El complejo estructural es la
partícula central del proteosoma, que está compuesta por 2 anillos de subunidades alpha
y 2 anillos de subunidades beta, 2 a 2 formando el 20S (alpha y beta forman
heterodímero que engarzan el complejo 20S). Tiene una longitud de 148 Å (alrededorde 15 nm), y un diámetro de 113 Å (alrededor de 12 nm).
En su interior encontramos 3 cámaras: precámara, cámara de reacción y postcámara. El
poro de entrada a la precámara es de 13 Å (1,3 nm) y el poro de entrada a la cámara de
reacción es de 22 Å. (2,2 nm)

B- ANALOGÍA GroEL – 20S: Una comparación curiosa, es la que encontramos entre
las chaperoninas GroEL, y el complejo 20S, puesto quetambién está formado por
anillos y tienen cámaras internas que catalizan diferentes reacciones enzimáticas. Son
por tanto, dos complejos análogos estructuralmente, pero con diferentes funciones: uno
pliega proteínas para darles forma y el otro despliega las proteínas para degradarlo en
sus monómeros esenciales: los aminoácidos. Otra diferencia que los caracteriza es el
tamaño del poro de salida,siendo el del proteosoma muy pequeño (para la salida de
aminoácidos) y el de las chaperoninas mayor (para la salida de proteínas replegadas).

C- ANILLOS ALPHA: El complejo 20S está
formado por 2 anillos alpha. Uno en la parte
superior del complejo 20S y otra en la parte
inferior de éste. Cada uno está compuesto por 7
subunidades alpha. Una subunidad alpha está
compuesta por 6 hélicesalpha hacia fuera y 10

láminas beta plegadas hacia el interior. Su peso es de 25,8 KDa y tiene 233 aas. El poro
tiene 1,3 nm y 7 residuos de Lys-Tyr-Gly-Gly por cada subunidad alpha.

D- ANILLOS BETA: El complejo 20S está
formado por 2 anillos beta. Los dos en la parte
interior del complejo 20S. Cada uno está
compuesto por 7 subunidades beta. Una
subunidad beta está compuesta por 5 hélicesalpha
hacia fuera y 10 láminas beta plegadas hacia el
interior. Su peso es de 22,3 KDa y tiene 211 aas.
El poro tiene 2,2 nm y 7 residuos de Tyr-Met por cada subunidad alpha.
Cada subunidad beta dispone de un residuo de Treonina del extremo N-Terminal hacia
el interior de la cámara de reacción, que es el que lleva a cabo la función catalítica de
cada una de las Subunidades Beta. Como hay 2anillos beta, hay 14 residuos de Thr
hacia el interior.

3) COMPLEJO ESTRUCTURAL 19S:
El complejo 19S es un complejo regulador de la degradación de proteínas, que está
ligado a la ruta de señalización de ubiquitina. Se divide en 2 dominios diferentes:
a. LID
• Posee un poro de entrada
• Interviene en la
desubiquitinización (n10)
• Ensamblamiento 19S – 20S
(n8)

• Posee sitios...