Encefalopatia Espongiforme Bovina
Páginas: 7 (1742 palabras)
Publicado: 23 de octubre de 2012
La Encefalopatía Espongiforme Bovina (EEB) es el nombre científico de una enfermedad que es conocida coloquialmente como "enfermedad de las vacas locas" y que fue diagnosticada por primera vez en el Reino Unido en los años 80, esta enfermedad esta incluida dentro del grupo de enfermedades neurodegenerativas.
Es una afección degenerativa del sistema nervioso central de los bovinos incurable, quese caracteriza por la aparición de síntomas nerviosos en los animales adultos, que progresivamente, concluye con la muerte del animal.
Agente causante y patogénesis
La encefalopatia espongiforme bovina es causada por un prion que es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento.
Todos los vertebrados poseen una proteína priónicanormal de ~253 aminoácidos (con un peso de 27-35 kDa), a la que se designa como PrPc, que es codificada por un gen pleomorfo - designado como Prn-P, que se ubica en el cromosoma 20 en humanos, en el 2 en ratones y en el 13 en bovinos, ovinos y caprinos. La PrPc es esencialmente una proteína de la membrana celular. La proteína PrPc puede ser modificada para convertirse en una isoforma patógena, que sedesigna como PrPsc.
La PrPc es sintetizada principalmente en el citoplasma de las neuronas del SNC y, en menor grado, en células linforreticulares.
En el núcleo de las neuronas y otras células se encuentra el gen Prn-P que transcribe a un mARN específico el código que va a permitir, en los ribosomas del citoplasma y con la ayuda del tARN y rARN, su traducción a aminoacidos y la transferencia deéstos al punto de síntesis de la proteína PrPc normal; ésta se une a un sialoglucósido para formar una sialoglucoproteína (PrPc-SG) en el aparato de Golgi. Desde aquí la PrPc-SG es transportada a lo largo de los axones hasta la placa mio-neural y también hasta la membrana celular, al exterior de la cual queda sujeta mediante un anclaje de glucosil-fosfatidil-inositol (GPI).
La PrPc-SG tiene unavida de 6 horas, siendo primero degradada en la membrana, para regresar luego al interior de la célula mediante un mecanismo de endocitosis y ser finalmente hidrolizada en los lisosomas.
La proteína PrPc (c = celular), o PRION NORMAL, es de conformación alfa helicoidal, soluble, sensible a las proteasas y con un peso molecular de 27 a 35 kDa.
Bajo ciertas circunstancias, la PrPc puedeperder su conformación tridimensional alfa helicoidal y asumir una conformación beta plana anormal PrPsc con características de sustancia amiloide, y que constituye el prion en sentido estricto o Prion anormal.
La molécula tridimensional normal PrPc puede perder su conformación alfa helicoidal por 2 mecanismos:
a) Por cambios en la secuencia normal de uno o más aminoácidos (a-a).
b) Por el acopleo unión de una molécula PrPsc infectiva con una molécula normal.
El gen Prn-P es pleomorfo o polimorfo, susceptible de sufrir mutaciones, que cambian la composición de algunos codones, lo que causa sustitución puntual de un a-a por otro en el PrPc. Sustitución que puede inducir a cambios de PrPc en PrPsc.
Una vez en el sistema digestivo, los priones ingeridos son absorbidosdirectamente en el intestino delgado, acumulándose en las placas de Peyer. Este tejido está caracterizado por tener una elevada cantidad de células linfoides (glóbulos blancos), las cuales constituyen una primera línea de defensa, de forma que los agentes extraños son retenidos, impidiéndose su diseminación.
Los priones se retienen durante largos períodos en este tipo de tejido (más de 2 años en vacuno y de5 a 10 años en personas). Transcurrido este tiempo se distribuyen por la sangre, pero no libres, sino en células mononucleadas (un tipo de células linfoides). Esto impide o limita su detección en la sangre, mediante análisis directos y dificulta su detección en animales vivos.
Durante la fase de diseminación, los priones van a llegar al tejido nervioso, iniciándose entonces el proceso que...
Es una afección degenerativa del sistema nervioso central de los bovinos incurable, quese caracteriza por la aparición de síntomas nerviosos en los animales adultos, que progresivamente, concluye con la muerte del animal.
Agente causante y patogénesis
La encefalopatia espongiforme bovina es causada por un prion que es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento.
Todos los vertebrados poseen una proteína priónicanormal de ~253 aminoácidos (con un peso de 27-35 kDa), a la que se designa como PrPc, que es codificada por un gen pleomorfo - designado como Prn-P, que se ubica en el cromosoma 20 en humanos, en el 2 en ratones y en el 13 en bovinos, ovinos y caprinos. La PrPc es esencialmente una proteína de la membrana celular. La proteína PrPc puede ser modificada para convertirse en una isoforma patógena, que sedesigna como PrPsc.
La PrPc es sintetizada principalmente en el citoplasma de las neuronas del SNC y, en menor grado, en células linforreticulares.
En el núcleo de las neuronas y otras células se encuentra el gen Prn-P que transcribe a un mARN específico el código que va a permitir, en los ribosomas del citoplasma y con la ayuda del tARN y rARN, su traducción a aminoacidos y la transferencia deéstos al punto de síntesis de la proteína PrPc normal; ésta se une a un sialoglucósido para formar una sialoglucoproteína (PrPc-SG) en el aparato de Golgi. Desde aquí la PrPc-SG es transportada a lo largo de los axones hasta la placa mio-neural y también hasta la membrana celular, al exterior de la cual queda sujeta mediante un anclaje de glucosil-fosfatidil-inositol (GPI).
La PrPc-SG tiene unavida de 6 horas, siendo primero degradada en la membrana, para regresar luego al interior de la célula mediante un mecanismo de endocitosis y ser finalmente hidrolizada en los lisosomas.
La proteína PrPc (c = celular), o PRION NORMAL, es de conformación alfa helicoidal, soluble, sensible a las proteasas y con un peso molecular de 27 a 35 kDa.
Bajo ciertas circunstancias, la PrPc puedeperder su conformación tridimensional alfa helicoidal y asumir una conformación beta plana anormal PrPsc con características de sustancia amiloide, y que constituye el prion en sentido estricto o Prion anormal.
La molécula tridimensional normal PrPc puede perder su conformación alfa helicoidal por 2 mecanismos:
a) Por cambios en la secuencia normal de uno o más aminoácidos (a-a).
b) Por el acopleo unión de una molécula PrPsc infectiva con una molécula normal.
El gen Prn-P es pleomorfo o polimorfo, susceptible de sufrir mutaciones, que cambian la composición de algunos codones, lo que causa sustitución puntual de un a-a por otro en el PrPc. Sustitución que puede inducir a cambios de PrPc en PrPsc.
Una vez en el sistema digestivo, los priones ingeridos son absorbidosdirectamente en el intestino delgado, acumulándose en las placas de Peyer. Este tejido está caracterizado por tener una elevada cantidad de células linfoides (glóbulos blancos), las cuales constituyen una primera línea de defensa, de forma que los agentes extraños son retenidos, impidiéndose su diseminación.
Los priones se retienen durante largos períodos en este tipo de tejido (más de 2 años en vacuno y de5 a 10 años en personas). Transcurrido este tiempo se distribuyen por la sangre, pero no libres, sino en células mononucleadas (un tipo de células linfoides). Esto impide o limita su detección en la sangre, mediante análisis directos y dificulta su detección en animales vivos.
Durante la fase de diseminación, los priones van a llegar al tejido nervioso, iniciándose entonces el proceso que...
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