Encimas
Páginas: 5 (1189 palabras)
Publicado: 15 de junio de 2010
“ENZIMAS”
Para que ocurran a una velocidad útil, las reacciones químicas requieren un aporte inicial de energía. A temperaturas por encima del cero absoluto (-273.1° C o 0 K) todas las moléculas poseen energía vibratoria, que aumenta al calentar las moléculas, p. ej. En la siguiente reacción:
A + B C
Con mayor temperatura, las moléculas que vibran tienen mayor probabilidad de chocar.Una reacción química ocurre cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad minima de energía denominada energía de activación o energía libre de activación ∆G, pero solo una fracción de las moléculas tienen la cantidad de energía o la orientación correcta para reaccionar. Sin embargo, elevar la temperatura en los sistemas vivos, dañarían la integridad de las estructuras biomoleculares. Losseres vivos utilizan catalizadores proteicos para evitar este daño.
Las enzimas son catalizadores, sustancias que aumenta la velocidad de reacción (10 a 10[pic] veces), son muy específicas en las reacciones que catalizan rara vez forman productos secundarios, debido a sus estructuras relativamente grandes y complejas pueden regularse, esto es muy importante para los s. v. que deben conservarenergía y materias primas.
La energía libre de activación o ∆G es la cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de moléculas de sustrato (reactante) desde el estado basal (la forma estable de baja energía de la molécula) al estado de transición.
Cada clase de molécula enzimática contiene una superficie de unió de forma enrevesada denominada sitio activo, los reactantes se unen alsitio activo que en general es una hendidura o grieta en una molécula proteínica grande.
La forma y distribución de la carga del sitio activo de una enzima limitan los movimientos y las conformaciones permitidas del sustrato haciendo que este se asemeje más al estado de transición, la estructura del sitio activo se utiliza para orientar de forma óptima al sustrato. El complejo enzima-reactante seconvierte en producto y energía libre.
Las constantes de equilibrio[1] que se basan en actividades se les denominan concentraciones efectivas que toman en cuenta las interacciones intermoleculares, la concentración efectiva o actividad (a) de un soluto es igual a:
a= γ c
γ es un factor de corrección denominado coeficiente de actividad, un factor que depende del tamaño, de la carga de laespecie y de la fuerza iónica de la solución, c es la concentración en moles por litro.
La especialidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica en parte por el modelo de llave y cerradura propuesto por Emil Fischer en 1890, cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y sustrato poseen estructuras complementarias, la forma global del sustrato ysu distribución de carga le permiten entrar e interactuar con el sitio activo de la enzima.
En una variante moderna del modelo de Llave y cerradura propuesto por Daniel Koshland llamado Modelo del ajuste inducido, estructura flexible de las proteínas, el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido, en su lugar, las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustratomodifican la estructura tridimensional del sitio activo, conformando la forma de éste con la del reactante, lo que de origen al estado de transición.
Otras enzimas requieren componentes no proteínicos para realizar sus actividades. Los cofactores pueden ser iones como Mg o Zn o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas. El componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencialse denomina apoenzima, los catalizadores enzimáticos con sus cofactores se llaman holoenzimas.
Los ajustes de velocidades de las reacciones catalizadas por las enzimas permiten a las células responder con eficacia a los cambios del ambiente, los organismos controlan las actividades enzimáticas a través de la unión de activadores o inhibidores (modificación covalente) o de manera indirecta...
Para que ocurran a una velocidad útil, las reacciones químicas requieren un aporte inicial de energía. A temperaturas por encima del cero absoluto (-273.1° C o 0 K) todas las moléculas poseen energía vibratoria, que aumenta al calentar las moléculas, p. ej. En la siguiente reacción:
A + B C
Con mayor temperatura, las moléculas que vibran tienen mayor probabilidad de chocar.Una reacción química ocurre cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad minima de energía denominada energía de activación o energía libre de activación ∆G, pero solo una fracción de las moléculas tienen la cantidad de energía o la orientación correcta para reaccionar. Sin embargo, elevar la temperatura en los sistemas vivos, dañarían la integridad de las estructuras biomoleculares. Losseres vivos utilizan catalizadores proteicos para evitar este daño.
Las enzimas son catalizadores, sustancias que aumenta la velocidad de reacción (10 a 10[pic] veces), son muy específicas en las reacciones que catalizan rara vez forman productos secundarios, debido a sus estructuras relativamente grandes y complejas pueden regularse, esto es muy importante para los s. v. que deben conservarenergía y materias primas.
La energía libre de activación o ∆G es la cantidad de energía que se requiere para convertir 1 mol de moléculas de sustrato (reactante) desde el estado basal (la forma estable de baja energía de la molécula) al estado de transición.
Cada clase de molécula enzimática contiene una superficie de unió de forma enrevesada denominada sitio activo, los reactantes se unen alsitio activo que en general es una hendidura o grieta en una molécula proteínica grande.
La forma y distribución de la carga del sitio activo de una enzima limitan los movimientos y las conformaciones permitidas del sustrato haciendo que este se asemeje más al estado de transición, la estructura del sitio activo se utiliza para orientar de forma óptima al sustrato. El complejo enzima-reactante seconvierte en producto y energía libre.
Las constantes de equilibrio[1] que se basan en actividades se les denominan concentraciones efectivas que toman en cuenta las interacciones intermoleculares, la concentración efectiva o actividad (a) de un soluto es igual a:
a= γ c
γ es un factor de corrección denominado coeficiente de actividad, un factor que depende del tamaño, de la carga de laespecie y de la fuerza iónica de la solución, c es la concentración en moles por litro.
La especialidad enzimática es una propiedad de las enzimas que se explica en parte por el modelo de llave y cerradura propuesto por Emil Fischer en 1890, cada enzima se une a un único tipo de sustrato debido a que el sitio activo y sustrato poseen estructuras complementarias, la forma global del sustrato ysu distribución de carga le permiten entrar e interactuar con el sitio activo de la enzima.
En una variante moderna del modelo de Llave y cerradura propuesto por Daniel Koshland llamado Modelo del ajuste inducido, estructura flexible de las proteínas, el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo rígido, en su lugar, las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustratomodifican la estructura tridimensional del sitio activo, conformando la forma de éste con la del reactante, lo que de origen al estado de transición.
Otras enzimas requieren componentes no proteínicos para realizar sus actividades. Los cofactores pueden ser iones como Mg o Zn o moléculas orgánicas complejas llamadas coenzimas. El componente proteínico de una enzima que carece de un cofactor esencialse denomina apoenzima, los catalizadores enzimáticos con sus cofactores se llaman holoenzimas.
Los ajustes de velocidades de las reacciones catalizadas por las enzimas permiten a las células responder con eficacia a los cambios del ambiente, los organismos controlan las actividades enzimáticas a través de la unión de activadores o inhibidores (modificación covalente) o de manera indirecta...
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