Enfermería

ANEMIA DREPANOCÍTICA

HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA
Cada cadena de globina envuelve un anillo HEMO, que forma un complejo con un único átomo de hierro en estado ferroso para permitir la unión reversible del oxígeno, cada fracción hemo puede unir una única molécula de oxígeno, por lo tanto cada molécula de hemoglobina puede transportar hasta cuatro moléculas de oxígeno. La hemoglobina es muy soluble,pero las cadenas individuales de globina son insolubles. La globina no emparejada precipita, formando inclusiones (Cuerpos de Heinz) que dañan la célula.
Las propiedades claves que se alteran en las hemoglobinopatías son solubilidad y unión reversible del oxígeno, ambas dependen fundamentalmente de los aminoácidos hidrófilos de la superficie, de los hidrófobos que revisten la bolsa del hemo y delos aminoácidos que forman los puntos de contacto.

FUNCION DE LA HEMOGLOBINA
Para mantener el transporte de oxígeno, la hemoglobina se tiene que unir de forma eficaz al oxígeno (O2) a la presión parcial de oxígeno (PO2) del alvéolo, retenerlo y liberarlo a los tejidos a la PO2 de los lechos tisulares.
La adquisición y liberación de oxígeno depende de una propiedad inherente de la moléculade hemoglobina que se conoce como cooperatividad o interacción hemo-hemo.
Varios factores modulan la afinidad por el oxígeno:
* la hemoglobina tiene menor afinidad por el oxígeno a un pH bajo facilitando su suministro a los tejidos por el efecto Bohr:
“Bohr científico del siglo XIX y XX observo que al exponer a la hemoglobina a pH ácido, al aumentar la concentración de CO2, disminuía suafinidad por el oxígeno aumentando la PO2, teniendo consecuencias importantes sobre el ciclo respiratorio. La sangre al llegar a lo pulmones se desprende del CO2 y se carga de oxígeno, lo que implica que la sangre arterial tenga un pH mas alcalino que la venosa, la sangre con mayor afinidad al oxígeno esta en los pulmones por lo tanto al pasar de una alta afinidad a una baja se permite una mejordescarga de oxígeno, a medida que la sangre va avanzando, ya que cada vez tiene mas dióxido de carbono”.
* La hemoglobina también se puede unir reversiblemente al óxido nítrico, con lo que contribuye al tono vascular.

SINDROME DREPANOCITICO
Los síndromes drapanocíticos (falciformes) se producen por una mutación del gen B-globina que sustituye por valina y ácido glutámico, cuando se desoxigenaforma una red gelatinosa de polímeros fibrosos que aumenta la rigidez de la membrana del eritrocito, aumenta la viscosidad, y produce deshidratación por escape de potasio (K) y entrada de calcio.
La anemia depranocítica es causada por un tipo anormal de hemoglobina llamada hemoglobina S, la cual distorsiona la forma de los glóbulos rojos, especialmente cuando están expuestos a bajos niveles deoxígeno.
Los glóbulos rojos presentan una forma semilunar anormal, las células falciformes pierden la flexibilidad necesaria para atravesar los capilares pequeños. Poseen membranas alteradas “pegajosas” y se adhieren anormalmente al endotelio de las vénulas pequeñas, estas anomalías provocan episodios impredecibles de vaso oclusión microvascular y destrucción prematura de eritrocitos (anemiahemolítica), la hemolisis se produce porque el bazo destruye los eritrocitos anormales.
Las células rígidas y adherentes obstruyen también los capilares y las vénulas pequeñas, provocando isquemia tisular, dolor agudo y lesión gradual de los órganos; este componente venooclusivo suele dominar la evolución clínica .
Alguien que herede el gen de la hemoglobina S de uno de los padres y hemoglobinanormal (A) del otro padre tendrá el rasgo depranocítico, las personas con este rasgo no tienen los síntomas de la anemia drepanocítica verdadera.

MANIFESTACIONES CLINICAS.
* La mayoría de los pacientes con síndromes falciformes padece una anemia hemolítica, con hematocritos de 15 al 30% y reticulocitosis importante.
* La granulocitosis es frecuente, el recuente leucocitario puede...