enfermera

2. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS.













3. CATALISIS ENZIMÁTICA
1. Modelo llave – cerradura: E y S poseen complementariedad geométrica, es decir sus estructuras encajan exactamenteuna en la otra. Pero esta teoría no explica la estabilización del estado de transición.

2. Modelo del ajuste inducido: la unión del S induce un pequeño cambio conformacional en el centro activo. ElS se adapta a la E y la E al S.

4. CINÉTICA ENZIMÁTICA
REACCIONES BISUSTRATO  Mecanismo de ping-pong

Las enzimas con un mecanismo de ping-pong pueden presentar dos estados:
- laconformación normal (E)
- la conformación modificada químicamente (E*) o conformación intermedia.
El sustrato A se une a la enzima E, que pasa a un estado intermedio E*, se forma un producto P. Únicamentecuando el sustrato A ya ha sido liberado del centro activo de la enzima puede unirse el sustrato B, que devuelve a la enzima modificada E* a su estado original E, y liberarlo en forma de producto Q.Si fijamos la concentración de A y variamos la de B, y representamos gráficamente una enzima con mecanismo de ping-pong en un diagrama de Lineweaver-Burke, obtendremos una serie de rectas paralelasentre sí.





















PROBLEMAS DE ENZIMAS 1

1. Una amilasa genera únicamente maltosa cuando actúa sobre el almidón, con los resultados que se muestran en la tabla.Calcula gráficamente KM y Vmáx.

[ALMIDÓN] (mg/L)
Maltosa liberada
(μmoles en 10 minutos)
1
0.09
2
0.17
5
0.33
10
0.50
20
0.67
50
0.83
100
0.91
200
0.95

2. Eres un investigador queestudia una enzima nueva, y quieres caracterizarla. Mides la velocidad de la reacción con diferentes concentraciones de sustrato y obtienes los siguientes resultados:

[SUSTRATO] (mg/L)
VELOCIDADINICIAL
(V0, en mmol/min)
3.0
10.4
5.0
14.5
10.0
22.5
30.0
33.8
90.0
40.5

Calcula Vmáx y KM, indicando las ecuaciones y los cálculos.
¿Es X una enzima alostérica? Explica la...