Enfermeria
Introducción.
La unidad bioquímica de los diferentes organismos vivos; producción y consumo de energía en el metabolismo; transferencia de información biológica. Biomoléculas:composición química; estructura tridimensional; interacciones covalentes y no covalentes; las macromoléculas y sus unidades manométricas. Interacciones débiles en el medio acuoso: puentes de hidrógeno,interacciones de Van der Waals. Interacciones entre macroiones en solución: solubilidad, fuerza iónica.
Aminoácidos y péptidos.
Aminoácidos: definición, composición elemental, estructura, isomería.Importancia biológica. Aminoácidos que forman parte de las proteínas: clasificación. Propiedades ácido-base: los aminoácidos como anfolitos, curvas de titulación. Clasificación. Propiedades químicas: grupoamino, grupo carboxilo, cadenas laterales. Propiedades físicas: solubilidad, propiedades ópticas. Péptidos: definición, estructura e importancia Biológica. Enlace peptídico. Estructura y propiedades.Proteínas.
Introducción: importancia biológica, funciones. Composición. Propiedades físico-químicas: solubilidad, tamaño molecular, carga eléctrica; métodos de estudio. Proteínas fibrosas yglobulares. Estructura de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria: definición y características principales, enlaces e interacciones involucradas. Dinámica de lasproteínas: relación estructura-función; ensamblado. Degradación. Desnaturalización.
Enzimas.
Introducción. Definición: velocidad, catálisis, especificidad y regulación. Terminología y nomenclatura:sustratos, cofactores, coenzimas y grupos prostéticos; nomenclatura.
Mecanismos de la catálisis enzimática.
Mecanismos generales de reacciones enzimáticas, formación del complejo enzima-sustrato.Concepto de sitio activo. Especificidad de acción y de sustrato. Factores que contribuyen a la eficacia de la catálisis. Efectos sobre la energía de activación en las reacciones catalizadas.
Cinética...
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