Enfermeria

Estructura espacial de la proteína.
Depende de la secuencia de aacs y puede predecirse. Se determina por difracción de RX.
Motivo: patrón de plegamiento característico que aparece en varias proteínas.
Dominio: región de la cadena polipeptídica que puede plegarse de manera estable e independiente
TIPOS DE PROTEINAS TERCIARIAS
Fibrosas: constan de un solo tipo de estructura secundaria. Funciónestructural. Insolubles en agua. Alfa-queratinas, colágeno y elastina.
Globulares: constan de varios tipos de estructura secundaria. Solubles en agua. Enzimas y proteínas reguladoras.
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aa que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dostipos: covalentes y no covalentes (figura de la derecha).
Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-co-nh-) entre las cadenas laterales de la lys y un aa dicarboxílico (glu o asp).
los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostáticas entre cadenaslaterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de aa polares (3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y (4) fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
PROTEÍNA TERCIARIA DE TIPO FIBROSA

COLÁGENO
El colágeno es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Estas seencuentran en todos los animales. Son secretadas por las células deltejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.
Grupos funcionales:
* Glicina, en el colágeno uno de cada tres residuos es glicina.
* Prolina, al contrario de lo que ocurre en lahélice-, la hélice del colágeno es rica en prolina, parte de esta prolina se transforma postraduccionalmente en 4-hidroxiprolina (HYP), exclusiva del colágeno, mediante la introducción de un grupo hidroxilo en el carbono 4, con lo que adquiere la capacidad de formar enlaces de hidrógeno. Entre Pro y HYP forman el 20-30% del colágeno. De hecho, es la rigidez de la prolina lo que determina lascaracterísticas de la hélice del colágeno.
* Lisina, parte de la cual se transforma postraduccionalmente en 5-hidroxilisina (HYL) mediante la introducción de un grupo hidroxilo en el carbono 5. A través de este grupo hidroxilo se unen glúcidos transformando al colágeno en una glucoproteína.
Enlaces del colageno:
La estructura del colágeno está estabilizada por diferentes tipos de enlaces, quele proporcionan gran resistencia, necesaria para su función estructural:
* Enlaces de hidrógeno, que se establecen entre el grupo -imino de la glicina de una cadena y el grupo -carbonilo del residuo en posición “X” de otra cadena, frecuentemente prolina, de manera que se forman todos los enlaces de hidrógeno posibles entre las tres cadenas de la unidad de tropocolágeno. Estos enlaces sonposibles gracias a que el pequeño tamaño del grupo R de la glicina permite el acercamiento de las cadenas en ese punto.
* Enlaces de hidrógeno entre los grupos R de las hidroxiprolinas de las cadenas de la misma unidad de tropocolágeno.
* Algunos residuos de lisina se transforman postraduccionalmente en un derivado en un derivado que lleva un grupo aldehído, originando la al-lisina (aldehídode la lisina). Se pueden formar enlaces covalentes entre un resto de lisina de una cadena y otro de al-lisina de otra cadena de la misma o distintas unidades de tropocolágeno.
Durante la vida del individuo va aumentando el número de enlaces cruzados lisina-al-lisina del colágeno. De esta forma, el colágeno del recién nacido presenta pocos de estos enlaces, dando un colágeno blando, pero muy...