Ensayo básico de aminoácidos y proteínas

UNIVERSIDAD NACIONAL DE LA PATAGONIA “SAN JUAN BOSCO”





FACULTAD DE INGENIERÍA

Sede Esquel





Química Orgánica y Biológica


Tema: Aminoácidos y Proteínas







Profesores: Alumnos:


Laboratorio Informe 7
Proteínas
Introducción
Un aminoácido es cualquier compuesto que tenga grupos amino (NH2) y grupos ácido carboxílicos (COOH) en la misma molécula.Existen 20 aminoácidos naturales comunes. Estos tienen un esqueleto que consiste en un grupo ácido carboxílico y un grupo amino covalentemente unido a un átomo central, el carbono alfa. En cuanto a los dos grupos restantes, siempre se cumple que uno de estos lugares lo ocupa sólo un hidrógeno y el otro un grupo R. Estos 20 α aminoácidos y combinaciones entre estos son los que sólo formarán lasproteínas
En cuanto a la isomería óptica, la naturaleza muestra una fuerte preferencia a las formas L de los aminoácidos.
El punto isoeléctrico de un aminoácido es cuando las cargas negativas y positivas estén equilibradas. En este punto no son solubles debido a que presentan una carga neta 0. Al disminuir el PH, aumenta la solubilidad del aminoácido debido a que el ion carboxilato capta un protón dela solución y este adquiere una carga neta positiva.
Los aminoácidos se unen para formar péptidos. Estos son cualquier combinación de aminoácidos en la cual el grupo alfa amino de un aminoácido está unido al grupo alfa carboxílico de otro aminoácido mediante un enlace amida. Se denomina residuo de aminoácido a aquellos aminoácidos que se van incorporando al péptido. Si el número de aminoácidos enun péptido supera las 10 unidades, esté se llamara polipéptido
Cuando el número de residuos de aminoácidos es superior a 100, el péptido recibe el nombre de proteína. Estas son muy esenciales para los organismos vivos en lo que refiere a casi todos los procesos biológicos, transporte y almacenamiento, formación de tejidos estructurales, catálisis, movimiento, transmisión de la información en elsistema nervioso, información genética, movimiento muscular, etc.
Las largas cadenas peptídicas de las proteínas pueden ser largas moléculas con mucha fuerza mecánica (proteínas fibrosas) o globulares cuando están enroscadas. La exclusiva conformación de las cadenas peptídicas de una proteína dada es el resultado principal de la influencia de muchas fuerzas débiles como puentes disulfuros,iónicos, y puentes de hidrógeno. Estas fuerzas actúan tanto en forma intracatenarias como intercatenarias.
Las proteínas se desnaturalizan fácilmente. Este proceso ocurre cuando una proteína en su estado de cadena normal se desdobla debido a la ruptura de los puentes disulfuro o a la interrupción de las fuerzas atractivas débiles. Esta ruptura se produce ante un agente desnaturalizante como lo puedeser el calor, PH extremos, solventes orgánicos y metales pesados. Los puentes disulfuros se rompen por oxidación o por reducción. El desdoblamiento presente en PHs lejos del punto isoeléctrico y las nuevas cargas netas que pueda adoptar según el medio, son las causas precursoras de una reacción de desnaturalización.








Desnaturalización
El profesor ha preparado una soluciónacuosa de clara de huevo en un erlenmeyer a temperatura ambiente.
1. Desnaturalización por calor: Los aumentos de temperatura provocan una mayor agitación molecular que hace que las interacciones débiles que mantienen estable la conformación de la proteína terminen por ceder con la posterior desnaturalización.
En un tubo de ensayo se coloca 4ml de la solución acuosa de clara de huevo al 10% y se lolleva a la llama. En un corto lapso de tiempo de apenas 10 segundos se hacen presente coágulos blancos de la proteína desnaturalizada.
2. Desnaturalización por ácidos fuertes: Un PH bajo produce la adición de un protón en el carboxilato y en el grupo amino, por lo tanto una desestabilización y rompimiento de los enlaces disulfuros entre cisteínas que provoca el desdoblamiento de la proteína...