Ensayo De Etica

Páginas: 6 (1375 palabras) Publicado: 23 de septiembre de 2012
AST

La aspartato aminotransferasa , antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT) y también llamada aspartato transaminasa (AST) es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo de los mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular.
Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo demiocardio, hepatopatía aguda, miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células.
La AST se eleva en cualquier situación que exista daño hepático. También se encuentra presente en hematíes, miocardio, músculo esquelético, riñón y cerebro, por lo cual ante la presencia de daño en cualquiera de estos sitiostambién elevará su concentración sérica. La AST fue definida como marcador bioquímico para el diagnóstico de IAM en 1954. Sin embargo, el uso de AST como marcador ha quedado obsoleto debido a la mayor sensibilidad y precocidad de la elevación de las troponinas cardiacas. La AST forma parte del perfil hepático que se realiza en la clínica con el fin de evaluar la función del hígado.Esta enzima cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato y oxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.
L-aspartato + 2-oxoglutarato  oxaloacetato + L-glutamato
Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-triptófano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácidoaromático transaminasa medianteproteólisis controlada.
Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre el grupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, las aminotransferasas pueden ser agrupadas en subfamilias. La aspartato aminotransferasa está enla llamada clase-I de transaminasas juntamente con:
* Tirosina transaminasa.
* Aminoácido aromático transaminasa.
* 1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa.
* Proteína cobC de la pseudomonas denitrificans, que participa en la biosíntesis de la cobalamina.
* Proteína YJL060c de las levaduras.

En el corazón e hígado, los electrones desde el NADH citosólico son transportadosa la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato, que utiliza dos transportadores de membrana y 4 enzimas (2 unidades de la malato deshidrogenasa y 2 unidades de la aspartato transaminasa). Los electrones son transferidos desde el NADH en el citosol al oxaloacetato, formando malato, que atraviesa la membrana mitocondrial interior y entonces es reoxidizado por el NAD+ en la matriz paraformar NADH en una reacción catalizada por la malato deshidrogenasa.
El oxaloacetato resultante no puede atravesar la membrana mitocondrial interna y en una reacción de transaminación se transforma enaspartato que puede ser transportado al lado citosólico. El glutamato mitocondrial dona un grupo amino, formando aspartato y α-cetoglutarato. En el citoplasma, el aspartato es deaminado para formaroxaloacetato y el ciclo se empieza de nuevo.
Esta lanzadera en contraste con la lanzadera del glicerol-3-fosfato, es reversible. Consecuentemente, el NADH puede ser transportado a la mitocondria por la lanzadera del malato-aspartato solamente si el ratio NADH/NAD+ es mayor en el citosol que en la matriz mitocondrial. Esta lanzadera vérsatil también facilita el intercambio de intermedios clave entrela mitocondria y el citosol.

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