ensayo

El problema del plegamiento

La predicción teórica realizada por L. Pauling en 1951 de
la existencia de un estado termodinámicamente estable con estructura
helicoidal para ciertos tipos deproteínas, establece por primera vez
un puente entre los campos de la Biología Molecular y la Física. La
confirmación experimental de este hecho, observada primero por
Watson y Crick para la molécula delADN en 1953 y posteriormente
por Kendrew para la molécula de mioglobina en 1958, establece
simultáneamente la relación existente entre función y estructura. Un
ejemplo de esta relación es el hoyconocido problema del plegamien-
to de una proteína (
protein folding
), el cual se refiere a la elucidación
de los mecanismos a través de los cuales una proteína adquiere una
configuracióntridimensional unívoca y termodinámicamente estable.
La existencia del estado plegado es imprescindible para que pueda
ejercer sus funciones biológicas. En este trabajo presentamos una
revisión de lasideas principales que han ubicado al problema del ple-
gamiento de las proteínas como uno de los retos para la Física, la
Química y la Biología del siglo XXI










Estructura de lasproteinas


proteinas globulares
A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles, en este grupo se incluyen todas las enzimas, los antigenos y hormonas denaturaleza proteica y los microtubulos, se dividen en:
Albúminas: solubles en agua y coagulables por el calor y se encuentran en huevo, sangre leche y muchas plantas
Globulinas: insolubles, existen en laleche, huevos y sangre y forma parte principal de las semillas.
Las histonas son proteínas básicas que existen en los núcleos asociadas al DNA, las protaminas son proteínas básicas de peso molecularrelativamente bajo, van asociadas a los ácidos nucleicos y se encuentran en grandes cantidades en las células germinales masculinas maduras de los vertebrados.



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