Ensimologia

CLASE N°2 “Enzimología”
Muchos de los procesos químicos que ocurren en una célula son favorables desde un punto de vista termodinámico, pero inviables desde un punto de vista cinético. Entonces, se hace necesaria la presencia de un agente que acelere las reacciones. Este agente corresponde, desde luego a las enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos fundamentales para la vida que poseenlas siguientes características: En su mayoría son proteínas (aunque existen moléculas de RNA con capacidad catalítica, las ribozimas) Poseen una elevada capacidad catalítica, mucho mayor a los catalizadores inorgánicos. Tienen, en general, gran especificidad con el sustrato. Funcionan en condiciones moderadas de temperatura y pH, y sólo bajo ciertos rangos de estos parámetros físico-químicos.Alteran sólo la velocidad de reacción y NO poseen efectos termodinámicos (por ejemplo Keq y ∆G se mantienen constantes con y sin la actividad enzimática). Las enzimas son la base del metabolismo: se sitúan en cadenas larguísimas de reacciones de descomposición y síntesis, cumpliendo variadas funciones. De acuerdo a ellas, existe una clasificación según tipo/función enzimática.

OxidorreductasasTransferasas Hidrolasas

Catalizan reacciones REDOX Transfieren grupos entre moléculas Catalizan reacciones de hidrólisis Forman dobles enlaces por eliminación de grupos Catalizan isomerizaciones Forman enlaces covalentes gracias a la energía de la ruptura del ATP

Tipos de enzimas

Liasas Isomerasas Ligasas

Muchas enzimas requieren para su correcto funcionamiento, además del sustrato, de una segundamolécula, la que puede ser un ion metálico o elemento inorgánico, o bien una molécula orgánica derivada posiblemente de vitaminas. (principalmente del complejo B). En el primer caso se habla de cofactores, y en el segundo de coenzimas. Conviene aquí definir tres conceptos fundamentales: Grupo prostético: Corresponde a la coenzima o cofactor que se une covalentemente a la enzima. Apoenzima: Dicerelación con la parte proteica de la enzima (no activa independientemente). Holoenzima: Se refiere a la enzima catalíticamente activa junto con su coenzima o cofactor.

En resumen: GRUPO PROSTÉTICO + APOENZIMA = HOLOENZIMA

La particularidad de la catálisis enzimática es que la reacción ocurre en un ambiente propicio, determinado estructuralmente en un sitio determinado de la enzima, conocido comositio activo. La molécula del reaccionante, conocida como sustrato, se fija al sitio activo y se inicia su propia reacción. Las enzimas poseen la capacidad de llevar la reacción original por un “camino” distinto, cambiando el mecanismo de reacción hacia uno que posea una energía libre (G) menor asociada al proceso. La energía asociada al proceso de interacción enzima-sustrato se denomina energía defijación, y es esta energía la que permite, por consecuencia, disminuir la energía de activación con respecto a la reacción original. En concreto, es la disminución de la energía de activación lo que permite la aceleración de la velocidad de reacción. Se puede ilustrar la situación anterior mediante un gráfico de energía libre G (en el eje vertical) versus coordenada de reacción (en el ejehorizontal). Dicho gráfico se presenta a continuación; se han enumerado las diferentes etapas de la reacción para ser explicadas en el cuadro de la derecha.
1. Es la energía necesaria para llevar el reaccionante o sustrato al estado de transición de la reacción no catalizada y en el sentido directo (de reaccionantes a productos) Es la energía necesaria para llevar el reaccionante o sustrato al estado detransición de la reacción catalizada – bajo un mecanismo distinto, como se señaló- y en el sentido directo (de reaccionantes a productos) Es la energía necesaria para llevar el producto al estado de transición de la reacción no catalizada y en el sentido inverso (de productos a reaccionantes) Es la energía necesaria para llevar el producto al estado de transición de la reacción catalizada y en...