Enzima 2

Tema 8. Enzimas II

Bioquímica

TEMA 8

ENZIMAS II
1. Cinética enzimática 2. Inhibición enzimática 3. Reacciones multisustrato 4. Regulación enzimática

1. Cinética enzimática. Losprincipios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por las enzimas, en los seres vivos. No obstante, éstas muestran (además del fenómeno de laespecificidad, antes comentado) un rasgo característico que no se observa en los catalizadores no enzimáticos, se trata de la saturación por el sustrato, entendida en términos de ocupación de los centrosactivos de todas las moléculas de enzima. Estudiar el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de una enzima no es sencillo, si pensamos que lógicamente la concentración del sustratodisminuye según avanza la reacción. Una simplificación en los experimentos cinéticos consiste en medir la velocidad inicial (Vo). Si el tiempo es suficientemente corto la disminución de sustrato será mínimay ésta podrá considerarse, por tanto, casi constante. La Figura 1 muestra el efecto de distintas concentraciones de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción catalizada por un enzima.Figura 1. Cinética enzimática. Modelo de Michaelis-Menten.

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Bioquímica

Este comportamiento es característico de la mayoría de las enzimas y fue estudiado por Michaelis yMenten en 1913. En la cinética enzimática de la Figura 1 se distinguen tres fases: • Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración delsustrato (relación lineal), la cinética es de primer orden. Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración desustrato, la cinética se considera de orden cero. Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja de ser lineal, y a esta zona se la denomina de cinética mixta.

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