Enzima

Complejo enzima-sustrato
No debe confundirse con complejo enzimático.
El complejo enzima-sustrato es la estructura que forma de la unión de una enzima con su sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes demagnitud el ajuste del equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad. Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de activación de la reacción.
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cadacélula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que haycomplementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La especificidad de la unión es tan alta que laenzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces nocovalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por puente de hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es temporal, por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima y el producto (ya no hablamos de sustrato después de la catálisis, ya que tiene una conformación modificada por la enzima).
Índice
• 1 Centro activo• 2 Hipótesis de uniones enzima-sustrato
• 3 Curva de Michaelis-Menten
• 4 Análisis energético del complejo de Michaelis
• 5 Fuentes
Centro activo
El lugar de unión de un substrato a una enzima y donde se da la reacción de catálisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos de aminoácidos con sustituyentes funcionales para la catálisis de un sustrato. Al haber peromuchísimas variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminoácidos como para ser cada catálisis específica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las llamadas coenzimas. Las coenzimas acostumbran a ser complejas moléculas orgánicas, que sufren modificaciones durante la reacción enzimática para ayudar a lamodificación final del sustrato. También pueden servir de donadoras o aceptoras de hidriones (H-) y electrones, o pueden transferir grupos funcionales. Tras la catálisis la coenzima vuelve a su estado original. Si la coenzima de queda unida de forma temporal a la enzima es llamada cosustrato. Si está anclada a la enzima, la llamamos grupo prostético.
Los centros activos de las enzimas pueden serdesnaturalizados, es decir, inactivada su especificidad de unión por la modificación de las proteínas de unión con el sustrato. La desnaturalización puede darse por una variación alta de la temperatura o del pH del ambiente donde se encuentre.
Hipótesis de uniones enzima-sustrato

Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del enlace llave-cerradura.
Enlace llave-cerradura: El sustrato...