Enzimas 02
Páginas: 2 (299 palabras)
Publicado: 30 de marzo de 2015
Enzimas 02.
La observación de que las enzimas estabilizan el estado de transición fue de Pauling, hace muchos años atrás. Y este propuso la complementariedad con el estado detransición. Y por lo tanto se baja energía de activación, aumento de energía electroestática por la formación de enlace y por ende baja de la energía de activación. Delta G bajapor baja en la entropía, mayor ordenamiento en el sitio activo.
La fuerza y energía (Actividad) con que un ligando se une a una macromolécula está dado por la cte dedisociación.
“Las enzimas no cambian el equilibrio de una reacción”. Esto se ve representado con el no cambio del delta G de la reacción. Si las enz aceleran la Vreaccion, quiere decir quemodifican las cte de velocidad.
Por ejemplo, si cte K1 es 1000 veces mayor, la cte de eq se altera. Pero eso no es posible, por ende la enzima altera la velocidad de reaccióndirecta como la velocidad de reacción inversa. Por ende en presencia de enzima la reacción llegara al mismo equilibrio, pero más rápido.
Principios de catálisis:
Métodos los porcuales la enzima provoca el cambio en la energía de activación.
Consideraciones: El pk de algunas cadenas laterales pueden variar al estar en el sitio activo de la enzima;microambiente. Y además, la distribución de cargas en el sitio activo estabiliza el estado de transición.
Tipos de catálisis en enzimas:
Catalisis acido-base:
Lo que ocurre es unaestabilización de los estados de transición por transferencia de proton; del agua a base o transferencia de un proton del acido a un estado de transición. El catalizador puedeaceptar (básico) o entregar (acido) un proton.
Que el grupo carboxílico reaccione como ac/base depende del pk del grupo.
Covalente o nucleofilica:
Por iones metálicos:
La observación de que las enzimas estabilizan el estado de transición fue de Pauling, hace muchos años atrás. Y este propuso la complementariedad con el estado detransición. Y por lo tanto se baja energía de activación, aumento de energía electroestática por la formación de enlace y por ende baja de la energía de activación. Delta G bajapor baja en la entropía, mayor ordenamiento en el sitio activo.
La fuerza y energía (Actividad) con que un ligando se une a una macromolécula está dado por la cte dedisociación.
“Las enzimas no cambian el equilibrio de una reacción”. Esto se ve representado con el no cambio del delta G de la reacción. Si las enz aceleran la Vreaccion, quiere decir quemodifican las cte de velocidad.
Por ejemplo, si cte K1 es 1000 veces mayor, la cte de eq se altera. Pero eso no es posible, por ende la enzima altera la velocidad de reaccióndirecta como la velocidad de reacción inversa. Por ende en presencia de enzima la reacción llegara al mismo equilibrio, pero más rápido.
Principios de catálisis:
Métodos los porcuales la enzima provoca el cambio en la energía de activación.
Consideraciones: El pk de algunas cadenas laterales pueden variar al estar en el sitio activo de la enzima;microambiente. Y además, la distribución de cargas en el sitio activo estabiliza el estado de transición.
Tipos de catálisis en enzimas:
Catalisis acido-base:
Lo que ocurre es unaestabilización de los estados de transición por transferencia de proton; del agua a base o transferencia de un proton del acido a un estado de transición. El catalizador puedeaceptar (básico) o entregar (acido) un proton.
Que el grupo carboxílico reaccione como ac/base depende del pk del grupo.
Covalente o nucleofilica:
Por iones metálicos:
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.