Enzimas alostericas

El artículo nos habla principalmente desde el punto de vista termodinámico la regulación alostérica, la cual se basó en la geometría donde se encontraban dichos puntos de regulación en estructurasestáticas, posteriormente se observó la conexión entre las uniones de la molécula de una proteína y se pudieron describir mediante las nuevas medidas que se encontraron, las cuales fueron elapalancamiento de unión y el acoplamiento de apalancamiento esto permitió el análisis de las bases moleculares de la regulación alostérica. También se demostró que estas medidas funcionan de manera universal enlas proteínas de diferentes tamaños, estados oligómeros y funciones, sin embargo, también se mencionan los problemas que se tienen para dar una descripción a un nivel atómico de alosterismo. Algo muyimportante también es la discusión del diseño computacional de fármacos alostéricos.

Una regulación alostérica es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en unaubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación distante (sitio catalítico) de la enzima. Este concepto lo plantearon Jacques Monod, Jeffries Wyman yJean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en 1965 en Journal of Molecular Biology1. En el artículo nos mencionan sobre las observaciones entre lasuniones de la molécula de una proteína, estas últimas tienen que ver también con las enzimas, es decir, van ligadas o de la mano, ya que según su definición las enzimas alostéricas son, casiinvariablemente, proteínas oligoméricas con múltiples sitios de unión para un sustrato. Presentan el fenómeno de la cooperatividad y, además, su actividad catalítica puede ser modulada por los efectoresalostérocos, que se unen a la enzima en sitios diferentes del centro activo2. Entonces además de estar ligadas las regulaciones alóstericas con moléculas de proteínas, podemos ver que las enzimas también...