Enzimas Séricas

ENZIMAS SÉRICAS
Principio de medición
Enzimas de importancia clínica

Principio de medición
Las reacciones catalizadas por enzimas.
 Presentan altas velocidades de reacción.


Siguen una cinética de saturación, la velocidad de reacción
alcanza un valor máximo a una determinada concentración
del sustrato, a mayor [S] no aumenta la velocidad.



La velocidad de reacción esdirectamente proporcional a
[E].



La velocidad de formación de producto es constante y
directamente proporcional al tiempo.
2

Medición de la actividad enzimática:
 En condiciones de cero orden, independiente de la
concentración de sustrato.


Medición en un solo punto o de punto final.



Medición en varios puntos o cinética, ésta permite obtener
la linearidad de la reacción3

Principio de medición

Ciencias Químicas UAG

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Principio de medición
Medición de la actividad enzimática:
 Aumento de concentración de producto.
 Disminución de la concentración de sustrato.
 Cambio en la coenzima (NADH absorbe a 340 nm).
Factores que influyen en la medición.
 Hemólisis = liberación de enzimas de los eritrocitos.
 Anticoagulante = inhiben a algunasenzimas.
 Temperatura = la mayoría son estables a 6ºC por 24 h; a
temperatura ambiente < 24 h.
 pH = actividad a pH definido.

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6

7

Mecanismos hipotéticos de niveles anormales
de algunas enzimas séricas
Niveles aumentados en suero
 Liberación aumentada
Necrosis
 Infarto de miocardio: ASAT, LDH, CK, ALS, HBDH.
 Hepatitis aguda: ASAT, ALAT, ICD, LDH, ALS, FA, LAP, OCT.
Pancreatitis aguda: amilasa, lipasa, tripsina.
Permeabilidad aumentada de las membranas celulares, sin necrosis.
 Distrofia muscular progresiva, delirium tremens, dermatomiositis: CK,
ALS, PHI, LDH, ASAT


Aumento de la fuente hística, aumento de la liberación a partir del
tejido, o ambos.





Enfermedad neoplásica: LDH, ALS, PHI.
Anemias megaloblásticas: LDH, ALS, PHI
Lesionesosteoblásticas: FA, ATPasa

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Mecanismos hipotéticos de niveles anormales
de algunas enzimas séricas
Niveles aumentados en suero.
 Alteración de la excreción de enzimas.




Úlcera péptica: pepsinógeno.
Uremia: amilasa (niveles aumentados secundarios a fracaso renal)
Ictericia obstructiva: FA, LAP, 5’-N, GGT.

Niveles disminuidos en suero.
 Formación disminuida.
Genética.


Hipofosfatasia: FA.
Enfermedad de Wilson: ceruloplasmina.

Adquirida.





Heptitis: Seudocolinesterasa.
Inanición: Amilasa

Inhibición de enzimas.


Intoxicación por insecticidas: seudocolinesterasa
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Fosfatasas



Las fosfatasas o fosfomonoesterasas catalizan la hidrólisis
de ésteres de fosfato orgánico.
Incluyen dos tipos principales: la fosfatasaalcalina tiene un
pH óptimo de aproximadamente 9 y la fosfatasa ácida tiene
su actividad óptima a un pH de aproximadamente 5.

Fosfatasa Ácida
 Origen: en próstata, eritrocitos y plaquetas, se demostró su
presencia en orina (orina varón>orina mujer).
 Interpretación clínica: aumenta en carcinoma prostático
metastásico, en carcinoma confinado dentro de la cápsula
los niveles son normales; enhipertrofia prostática benigna.

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Fosfatasas
Fosfatasa Ácida
 Aumenta también en enfermedades óseas (enfermedad de
Paget), cánceres metastásicos a hueso, trastornos
metabólicos (enf. de Gaucher, Nieman Pick), leucemia de
células peludas (aumenta la FAc resistente al tartrato).
 Utilidad forense en líquido seminal.
 Fosfatasa ácida prostática: inhibida por tartrato, no inhibidapor formaldehído y sulfato de cobre.
 Fosfatasa ácida eritrocitaria: inhibida por formaldehído,
sulfato de cobre, no inhibida por tartrato.

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Fosfatasas
Fosfatasa Alcalina
 Origen: hígado, hueso, riñón, intestino, placenta.
 En suero se encuentra como isoE no fijadas, complejos con
LP o con Ig. La mayor parte de la enzima de suero procede
de hígado y hueso.
 Interpretación:...