Enzimas Trabajo De Bioquimica

República Bolivariana de Venezuela
Ministerio del Poder Popular para la Educación Superior
Universidad Nacional Experimental Rómulo Gallegos
Área de Odontología
Cátedra de Bioquímica














Integrantes:
Acosta Mariangely
Aguirre Lilianny
Ávila Rosmary
Mayora Niumar
Mayorga Naiveth
Savino María
Prof.: Nurcia Romero
1er Año Sección 6



San Juan de los Morros, Junio de 2012Enzimas
Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
Clasificación de las Enzimas
El nombre de una enzimasuele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en –asa. Por ejemplo la lactasa proviene de su sustrato lactosa. A continuación se indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:
1. Oxidorreductasas: Catalizan la reacción de oxidorreducción al adicionar o sustraer un hidruro (H:) y un hidronio (H+).
a. Actúan en grupo alcohol
b.Reducción aldehído o cetona  alcohol
c. Actúan en grupo amino (NH2)
d. Actúan con NADH o NADPH
Ejemplos: Deshidrogenasas y peroxidasas.

2. Transferasas: Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras.
a. Un átomo de carbono en sus diferentes formas
b. Aminoácidos
c. Nitrógeno en sus diferentes formas
d. Fósforos en sus diferentes formasEjemplos: Transaminasas y quinasas.

3. Hidrolasas: Introducen una molécula de agua en el sitio de rotura
a. Esteres
b. Carbohidratos
c. Enlaces peptídicos
d. Enlaces C-N diferentes al enlace peptídico
Ejemplos: Glucosidasas, lipasas y esterasas.


4. Liasas: Catalizan el rompimiento de un enlace covalente o su formación
a. C-C
b. C-O
c. C-N
Ejemplo: Descarboxilasas y Liasas.

5. Isomerasas:Catalizan esta reacción química en sus diferentes posibilidades (con igual formula condensada y diferentes formas desarrolladas, o con propiedades químicas iguales y físicas diferentes). ‘’Las enzimas distinguen las diferentes formas de isomería’’
a. Racemasas y epimerasas
b. Cis-transisomerasas
c. Oxidoreductoras intramoleculares
Ejemplo: Epimerasas (mutasas)

6. Ligasas: Catalizan la reacción quepermite la unión de dos moléculas con hidrólisis de ATP.
a. Enlace C-O
b. Enlace C-N
c. Enlace C-C
Ejemplo: Sintetasas y Carboxilasas.


Sistemas enzimáticos:
Sustrato y Producto
Una enzima hace una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra la mayor velocidad que sin la presencia de la enzima. Enestas reacciones las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustrato, este se une a una región especifica de la enzima denominada sitio activo o sitio isosterico, para establecer un complejo enzima-sustrato, el cual se puede disociar en moléculas originales enzima y sustrato las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas producto.
Apoenzima y Coenzima
Los sistemas enzimáticosen general, están formados por la enzima propiamente dicha (Apoenzima), el sustrato o los sustratos de un grupo proteico (o coenzimas) y sustancias activadoras. Las estructuras formadas por la Apoenzima y la coenzima se denominan Holoenzima (forma activa), con cierta frecuencia se reconocen sistemas enzimáticos que no tienen grupo prostético o activadores reconocidos.
Apoenzima: concepto delcentro activo.
La Apoenzima es una enzima propiamente dicha de naturaleza proteica formada por una cadena de polipéptidos, con peso molecular elevado no dializadle y termolábil.
Cofactor Enzimático
Pueden ser compuestos inorgánicos, con los iones metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la falvina o el grupo hemo, cofactor o coenzima. Algunas enzimas requieren...