Enzimas UCMED

UNIVERSIDAD DE CARABOBO
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA

UNIDAD II
ENZIMAS

Área de la química que tiene
relación con la rapidez o velocidad
con que ocurre una reacción
química.

Energía cinética
VELOCIDAD DE
REACCIÓN

VELOCIDAD DE REACCIÓN
Cambio en la concentración de reactante o producto por unidad de
tiempo. Viene expresada como M.s -1 (M/s)”V = - Δ[R]
Δt

Reactivos o Reactante
[Reactivos]

o

V = Δ[P]
Δt

Producto

[Producto]

Tipos De Reacciones Químicas

La velocidad de reacción es
independiente de la [R]

V = k [R]0

velocidad

1. Reacciones De Orden
Cero.

→ V=k
concentración

Tipos De Reacciones Químicas

La velocidad de la reacción es
proporcional a la primera potencia del
reactante.

V α [R] 1

velocidad

2. Reacciones DePrimer
Orden.

→ V = k [R] 1
concentración

TEORÍA DE LAS COLISIONES:
La teoría cinética molecular establece
que las moléculas de los gases chocan
frecuentemente unas con otras.
Dependencia de la
reacción con la [R]
Las reacciones químicas ocurren
como resultado de los choques entre
moléculas de los reactivos

V α nº colisiones
s

Estado De Transición Y Velocidad De La
Reacción
S

P

Energía DeActivación:
Mínima cantidad de energía que
deben adquirir las moléculas
para alcanzar el estado de
transición.
Estado de Transición:
Momento molecular fugaz.
Reordenamiento de cargas,
uniones inestables, etc.

CATALIZADOR

Compuesto

químico

que REDUCE la energía
de

activación,

ACELERANDO
velocidad
NOTA: NO tienen efecto alguno
sobre la constante de equilibrio

reacción.

la
de

la

ORGÁNICOINORGÁNICO

Proteínas Globulares. Se
desnaturalizan

Ácidos, bases o metales
estables

Alta especificidad de
sustrato y de reacción

Baja especificidad

Alta velocidad de
catálisis

Baja velocidad de
Catálisis

Sujetas a Inhibición

No se inhiben

Son regulables

No son regulables

No se modifican con la
catálisis

Se consumen durante la
catálisis

enzimas
Concepto.
Son

proteínas

que

aceleranla

velocidad de las reaccione biológicas.
(CTALIZADORES)
CARACTERÍSTICAS GENERALES.
Mantienen su configuración una vez
realizada la reacción.
Pueden ser regulables.
Actúan en secuencias organizadas :
Sistemas multienzimáticos.

Disminuyen la energía de activación.
Poseen alta especificidad.
No alteran el equilibrio de la reacción

enzimas
LOCALIZACIÓN
Intracelulares

Extracelulares

Enzimasdigestivas.
Enzimas

que

participan

en

la

coagulación (plasma).
Otras

enzimas

presentes

diferentes fluidos y secreciones.

en

enzimas
Sitio activo
Lugar de unión de la enzima al sustrato.
Puede poseen mas de un sitio activo.
Determina la especificidad de la enzima

Modelo de interacción enzimaenzimasustrato
1. Modelo llave cerradura

propuesto por Emil Fisher en 1894.
Rigidez del sitiocatalítico; Sustrato se adapta de manera exacta.

Modelo de interacción enzimaenzimasustrato
1. Modelo Ajuste Inducido
Propuesto por Daniel Koshland.
El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima y viceversa.
La enzima y el sustrato sufren una distorsión al unirse.

Enzimas.
“ son moléculas que contribuyen con
la actividad catalítica de la enzima”

FUNCIONES DE LOS
COFACTORES
Estabilizan laestructura tridimensional de
la enzima.
Facilitan la interacción E-S.
Participa como segundo sustrato.
Pueden ser de 2 tipos: Orgánicos e
Inorgánicos

Enzimas.
Cofactores Orgánicos
Se denominan

Coenzimas. Son

derivados de las vitaminas. Se
unen de manera covalente a la
enzima.
Apoenzima:

Parte

proteica

de

la

holoenzima

Grupo

Prostético: molécula

unida

covalentemente a la enzimaApoenzima

+

Grupo Prostético

=

Holoenzima

Enzimas.
Cofactores Inorgánicos

Suelen ser algunos metales: hierro,
magnesio, manganeso, etc. Se unen de
manera no covalente a la enzima.
Las enzimas que los presentan Se
denominan metaloproteinas.

Hipérbola Rectangular
Característica

• A [sustrato], muy bajas, la
Rx es de primer orden,
Vo= K[S]
• A [sustrato], muy altas, Vo
tiene una Vmáx, y la Rx...