ENZIMAS I

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas





Catalizan reacciones químicas necesarias
para la sobrevivencia celular
Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no podrían
existir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la
célula , fuera de ésta, y en el tubo de ensayo.

E + S ES EP  E + P
E

E

E

E

La enzima disminuye la energía de
activación
Sin enzima
Con enzima•

La Ea de la hidrólisis de la urea
baja de 30 a 11 kcal/mol con la
acción de las enzimas, acelerando
la reacción 1014 x

•

El aumento de temperatura
necesario para producir la reacción
no catalizada seria de 529ºC

E+S

E+P
Tiempo de la reacción

Enzima - Catalizador






Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
Una enzima puede transformar 1000moléculas de sustrato/ segundo
Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen

•
•
•

Especificidad por el sustrato
Se inactivan por desnaturalización
Pueden ser reguladas



Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación



Cada enzima tiene una forma única
con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato



Después de la reacción,enzimas y
productos se separan.



Las moléculas enzimáticas no han
cambiado después de participar en la
reacción

Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo
En ambas funciones participan:
•
•

Cadenas laterales de los aminoácidos
Grupos o moléculas no proteicas:
Grupos prostéticos
Ionesmetálicos
Cofactores

Los siguientes hechos:
 Especificidad de la reacción enzimática
 Carácter heterogéneo de la catálisis enzimática

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo
en la molécula de enzima, capaz de:
Fijar específicamente al substrato
 Transformarlo catalíticamente.


Enzima

Sustrato
Sitio activo

La unión del sustrato es muy
específica


Complementariedadgeométrica



Complementariedad
iónicas



Modelos:





de

Encaje inducido
Llave – cerradura.
Estado de transición

cargas,

uniones

Teorías de la acción enzimática, 1
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,
de la misma manera que una llave se ajusta a su
cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se
considera insuficiente alno explicar algunos fenómenos
de la inhibición enzimática

Teorías de la acción enzimática, 2
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
Tanto la enzima como el substrato sufren una
alteración en su estructura por el hecho físico de la
unión.
Está mucho más de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.

Teorías de la acción enzimática, 3
Estabilización del Estado deTransición
La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad
definiendo la acción enzimática como
Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidad
complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en su
sitio activo

Clasificación y
nomenclatura de enzimas

Clasificación y nomenclatura
Nombre sistemático:Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador

Aceptor

Tipo de reacción catalizada
Grupos
químicos

Número Enzyme Commission:
Enzyme
Comission

EC 2.7.1.1
Grupo

Enzimas
Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

Clasificación y nomenclatura
Clasificación de enzimas por Grupos

EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x Isomerasas
EC 6.x  Ligasas

Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de
oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre moléculas:

Ared + Box

Aox + Bred

AH2 + B

A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a
la vez el aceptor y el dador electrónico.

Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas...