Enzimas y cinetica enzimatica

Páginas: 6 (1454 palabras) Publicado: 10 de marzo de 2015
ENZIMAS
MSc Ana C. Colarossi
Dpto de Bioquímica, Biología
Molecular y Farmacología

Introducción
• En los diversos compartimientos celulares transcurre
un gran número de reacciones químicas que
proporcionan a la célula energía y los componentes
necesarios para su mantenimiento.
• La vida depende de la existencia de catalizadores
poderosos y específicos

ENZIMAS
Proteínas que funcionan comocatalizadores biológicos
Ribozimas son moléculas de
RNA que funcionan como
catalizadores biológicos

Estructura de las enzimas
Puede estar formada por:

Una cadena peptídica
(estructura terciaria)

Varias cadenas peptídicas:
estructura cuaternaria)

El sitio activo es el sitio unión del sustrato a la enzima y donde
se lleva a cabo la catalisis

Es necesario el arreglo tridimensional adecuado delos
aminoácidos que forman la cadena polipeptídica de la enzima
para lograr la actividad funcional correcta

Características generales de las enzimas
•No sufren modificación al final de la reacción.
•No cambian la constante de equilibrio de una
reacción química.
•Son muy específicas.
•Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con
respecto a la reacción no catalizada.
•Actúan en condiciones moderadasde presión y
temperatura.

Incrementos de velocidad
producidos por enzimas

Anhidrasa carbónica
Carboxipeptidasa A
Fosfoglucomutasa
Ureasa

107
1011
1012
1014

Representación de una reacción química:
Ke

A ⇔B
Representación de la reacción química catalizada por
Ke
una enzima:

S+E ⇔ P+E

S representa el (los) reactante(s)
(llamado sustrato)
P representa el (los) producto(s)

Reacciones químicasson reversibles,sin embargo las
enzimas pueden catalizar una reacción de manera
reversible o irreversible

Ejemplo de reacción catalizada de manera reversible
por una enzima

LDH
LDH

Ejemplo de reacción catalizada de manera irreversible por una enzima

Isoenzimas
• Las isoenzimas o isozimas son enzimas que
difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química.Estas enzimas
suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos , o
propiedades de regulación diferentes.
• La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del
metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del
desarrollo.

Muchas enzimas requieren cofactores para su
actividad:
Pueden ser de naturaleza.
•Inorgánica
•Orgánica (coenzimas)

Términosrelacionados con la acción enzimática

• Apoenzima:
Referido solo a la parte proteica de la enzima

• Holoenzima:
Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico

• Grupo Prostético:
Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la
apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo
prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la
enzima

Términos relacionadoscon la acción enzimática
Cofactor:
Son moléculas orgánicas ó inorgánicas, cuya presencia es
necesaria para que la enzima sea activa.

a) Iones inorgánicos
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc.
b) Complejos orgánicos (Coenzimas)
Vitaminas hidrosolubles

Nomenclatura
• Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)
• Nombre Sistemático: El número de clasificación es
una serie de 4 dígitos quedesignan la clase,
subclase,sub-subclase y número de orden de la
enzima dentro de la clasificación internacional que va
precedido por las siglas EC

Nomenclature Committee of the
International Union of Biochemistry and Molecular
Biology (NC-IUBMB)
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

EC 1
EC 1.4
EC 1.4.1

OXIDOREDUCTASE
Acting on the CH-NH2 group of donors
With NAD+ or NADP+ as acceptorExamples:
EC 1.4.1.1
EC 1.4.1.2
EC 1.4.1.3
EC 1.4.1.4
EC 1.4.1.5
EC 1.4.1.6
EC 1.4.1.7
EC 1.4.1.8
EC 1.4.1.9
.

alanine dehydrogenase
glutamate dehydrogenase
glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
glutamate dehydrogenase (NADP+)
L-amino-acid dehydrogenase
deleted, included in EC 1.4.4.1
serine 2-dehydrogenase
valine dehydrogenase (NADP+)
leucine dehydrogenase

• Las enzimas son clasificadas por la reacción...
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