Enzimas y Coenzimas
Enzimas
Catalizadores biológicos de naturaleza proteínica
Características generales de las reacciones enzimáticas
Constituyen la mayor parte de las proteínas celulares
Aumentan la velocidad de las reacciones
Modifican reacciones que ocurren en forma espontánea
No modifican el equilibrio de la reacción solo acortan el tiempo de esta.
Sistemaenzimático
Sustrato y productos
Sustrato: moléculas sobre la que actúa y trasforma la enzima
Producto: molécula resultante de la acción de la enzima sobre o los sustratos
Holoenzima, apoenzima y coenzima
Holoenzima= Apoenzima + coenzima
Apoenzima: naturaleza proteica, peso molecular (12,000- 24,000), dializable y termolábil.
Grupo prostético o coenzimas: naturaleza no proteica, pesomolecular , dializable y termostable. (actúan cediendo o recibiendo productos de la reacción)
Proenzimas o zimógenos
Enzimas sintetizadas como precursores no funcionales activándose de la eliminación de un fragmento peptídico de su molécula
Ejemplo:
Pepsinógeno gástrico = Pepsina
al perder un fragmento peptídico de 40aa
Isoenzimas
Responsables de catalizar la misma reacciónDiferencias determinadas genéticamente
Se reconocen por respuesta a inhibidores, la velocidad de migración electroforética, etc.
Activadores, inhibidores y moduladores:
Activadores: iones que aceleran la velocidad de una reacción, acción enzimática (cationes Mg2+, Mn2+, Ca2+, K+
Inhibidoras: disminuyen la velocidad de las reacciones.
Moduladores: actúan sobre las enzimas oligoméricas concaract. de cooperatividad
Nomenclatura y clasificación de la enzimas
Su clasificación se basa:
En el nombre del sustrato atacado
El tipo general del sustrato
En la reacción catalizada
En 1961 la Unión Internacional de Bioquímica adopto el sistema de clasificación y nomenclatura propuesto por la Comisión de Enzimas, basado en la propiedad específica de cada enzima
Según la Comisión deEnzimas el nombre de cada enzima tiene dos partes:
Nombre del sustrato
Tipo de reacción catalizada (terminación asa)
Su uso no alcanzo tanta difusión ya que los nombres eran muy complejos
Oxido- reductasas
Trasferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Clasificación de enzimas
Oxido- reductasas: relacionadas con las oxidaciones y reducciones biológicas
Deshidrogenasas yoxidasas: procesos oxidativos de la respiración celular
Peroxidasas: usan agua oxigenada (H2O2) como oxidante
Hidroxilasas: incorporan átomos de H+ a partir de oxígeno molecular (O2)
Trasferasas: traspaso entre dos sustratos excepto el H+
Metiltrasferasas: traspaso de grupos metilo entre dos sustratos
Aciltrasferasas: catalizan el traspaso de grupos acilo (ej. acetilo CH3CO-)Glucosiltrasferasas: catalizan el traspaso de residuos de azucares a distintas sustancias aceptoras
Trasferencia de grupos nitrogenados: traspasan grupos fosfato (ej. quinasas)
Hidrolasas: introducen los elementos del agua H y OH
Esterasas: atacan uniones éster (ej. lipasa, acetilcolina esterasa
Fosfatasas: eliminación de grupos fosfato (fosfatasa alcalina y acida, glucosa-6-fosfatasa)
Glicosidasas:actividad sobre compuestos glicosídicos (amilasas, celulasas)
Isomerasas: catalizan diversos tipos de isomerización
Racemasas: responsable de la racemización de los aminoácidos
Epimerasas: responsable de la epimerización de azúcares
Isomerasas cis- trans: modifican la configuración geométrica a nivel de doble ligadura
Oxido- reductasas intramoleculares: catalizan la interconversión dealdosas y cetosas
Transferasas intramoleculares: facilitan el traspaso de grupos químicos de una parte a otra de la misma molécula
Ligasas: permiten la union de dos moléculas simultáneamente a la degradación del ATP, con la liberación de la energía necesaria para llevar a cabo la unión de dichas moléculas
Acetil coenzima A sintetasa = Acetil CoA
A partir de acetato y conezima A...
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